Hóa Sinh Protid: Chức Năng, Cấu Trúc và Tính Chất Của Acid Amin môn Hóa học | Trường Đại Học Tây Nguyên
Công thức thường gặp là 1 nhóm amin -NH2 và 1 nhóm carboxyl -COOH cùng gắnvào 1 nguyên tử C, thường là C thứ hai từ đầu carboxyl -COOH (Cα) => Gọi là α-acidamin.
Môn: Hóa học (SPTN) 11 tài liệu
Trường: Đại học Tây Nguyên 289 tài liệu
Tác giả:
Preview text:
lOMoAR cPSD| 58490434
Bài 2: HÓA HỌC PROTID I. ĐẠI CƯƠNG: -
Là đại phân tử, do các acid amin nối với nhau bằng liên kết peptide. -
Một trong ba nhóm chất sinh học chính của cơ thể. -
Cấu tạo từ nguyên tố C, H, O, N, đôi khi có S, P. -
3 nhóm phân tử gồm acid amin, peptide và Pr
được gọi chung là protid. - Chức năng: + Xây dựng - bảo vệ. + Xúc tác phản ứng. + Vận chuyển các chất. + Dinh dưỡng - dự trữ. + Điều hòa… II. ACID AMIN: 1.1. Cấu tạo: 1.1.1. Công thức:
- Trong tự nhiên có trên 300 loại acid amin, nhưng trong cơ thể ĐV có vú có khoảng 20 loại acid amin
thường gặp và một số dẫn xuất của các acid amin này.
- Công thức thường gặp là 1 nhóm amin -NH2 và 1 nhóm carboxyl -COOH cùng gắn vào 1 nguyên tử C,
thường là C thứ hai từ đầu carboxyl -COOH (Cα) => Gọi là α-acid amin.
- Các acid amin khác nhau ở gốc R- (chuỗi bên R-) về cấu trúc, kích thước, điện tích, …
- 20 loại acid amin thường gặp đều là α-acid amin. lOMoAR cPSD| 58490434
- Chuỗi bên R- quan trọng trong hình thành cấu trúc Pr(cysteine tạo cầu nối disulfua cysterin S-S-cysteine),
tham gia các nhóm trung tâm hoạt động của enzyme (nhân imidazole của histidine).
- Dẫn xuất acid amin gồm dẫn xuất của α-acid amin và các acid amin khác (không phải α).
- Các dẫn xuất này chủ yếu tham gia vào quá trình chuyển hóa, cấu tạo các Pr đặc biệt. VD:
4-hydroxyproline và 5-hydroxylysine tham gia cấu tạo collagen.
Methyllysine tham gia cấu tạo myosin ở mô cơ (hình bên). Selenocysteine tham gia hoạt
hóa men trong tổng hợp Pr.
1.1.2. Tên gọi và ký hiệu: Như bảng 20 acid amin thường gặp. 1.1.3. Vai trò:
- Chức năng chính: Đơn vị cấu tạo của Pr. - Chức năng khác:
+ Tham gia cấu trúc tế bào.
+ Hormone, các chất điều hòa. + Xúc tác.
+ Chất dẫn truyền thần kinh… 1.1.4. Phân loại:
Dựa vào tính chất phân cực và tích điện:
Phân cực và tích điện Không phân cực
Phân cực và không tích điện Âm (nhóm carboxyl) Dương (nhóm amin) Leucine Serine Aspartate Glutamate Histidine Isoleucine Asparagine Arginine Alanine Glutamine Lysine Phenylalanine Threonine Valine Cysteine Methionine Trytophan Glycine Proline Tyrosine
- Tính phân cực và tích điện của mạch bên thể hiện vai trò của acid amin trong peptide.
Acid amin có mạch bên kỵ nước
Acid amin có mạch bên ưa nước
- Không tương tác với môi trường nước. - Chiếm -
Tương tác với môi trường nước (liên
phần lớn bề mặt phía trong Pr. - Không bị ion hóa, kếthydro).
không tạo liên kết hydro. -
Chiếm phần lớn bề mặt phía ngoài Pr.- Có mặt
ở các trung tâm hoạt động của enzyme.
Dựa vào cấu trúc gốc R-: R là mạch thẳng R chứa nhân thơm Nhóm acid và Nhóm Hydrocarbo n Nhóm OH Chứa S amid của nó Đồng vòng Dị vòng base Glycine Serine Cysteine Arginine Aspartate Tyrosine Histidine Alanine Threonin e Methionine Lysine Asparagine Phenylalanin e Trytopha n Valine Tyrosine Histidin e Glutamate Proline Leucine Glutamine Isoleucine
Một số dẫn xuất acid amin thường gặp: Dẫn xuất acid amin Vai trò lOMoAR cPSD| 58490434 4-hydroxyproline Thành phần của collagen. 5-hydroxylysine Methyllysine Thành phần của myosin. Demosine (4 Lys) Thành phần của elastin. γ-carboxyglutamate
Thành phần của prothrombin. Selenocysteine
Tham gia hoạt hóa men trong tổng hợp Pr. Cystine (dicysteine) Cấu trúc Pr. Monoiodotyrosin Diiodotyrosin
Tiền chất của hormone tuyến giáp. Ornithine và Citruline
Sản phẩm trung gian của quá trình ure.
1.2. Hóa học lập thể của acid amin:
Nhắc lại tính quang hoạt:
- Là khả năng làm quay mặt phẳng ánh sáng phân cực sang trái hoặc phải.
- Được biểu hiện bởi góc quay đặc hiệu cho mỗi chất.
- Góc quay phụ thuộc pH dung dịch và độ dài ánh sáng đơn sắc.
- Muốn có tính quang hoạt, phân tử phải có ít nhất 1 C bất đối xứng (C*).
Tính quang hoạt của acid amin:
- Trong 20 loại acid amin thường gặp (trừ glycine) đều có C* nên đều có tính quang hoạt => Có đồng phân quang học.
Nhắc lại công thức:
Số đồng phân quang học = 2n (với n = số C* trong phân tử)
- Threonine và isoleucine có 2 C*, còn lại đa số các acid amin thường gặp có 1 C*.
- Cấu hình D- hoặc L- do sự sắp xếp của 4 nhóm nguyên tử của C*:
+ Nếu -NH2 của C* ở bên trái sườn C: Đồng phân dạng L-.
+ Nếu -NH2 của C* ở bên phải sườn C: Đồng phân dạng D-.
- Các acid amin thường gặp trong cơ thể ĐV có vú là L-acid amin.
- D-acid amin chỉ gặp ở thành tế bào một số VSV. Dược lý:
- Một số thuốc dẫn xuất từ L-acid
amin sẽ ghi thêm chữ “L-“ trước tên. VD: L-DOPA (Levodopa) điều
trị Parkinson là dẫn xuất của Ltyrosine.
Levothyrox điều trị nhược
giáp là 1 dẫn xuất khác của Ltyrosine.
1.3. Các dạng điện tích của acid amin:
1.3.1. Các dạng điện tích: - Các acid amin mang ít nhất 2 nhóm R-COOH R-COO- + H+ acid yếu: 1 + COOH và 1 NH + 3 . - R-NH3 R-NH2 + H+ Trong dung dịch, acid amin có thể phân ly như sau: - R-NH +
3 và R-COOH đại điện cho chức acid, còn R-NH2 và RCOO- là những base liên hợp.
- Acid amin có thể tích điện âm hoặc dương tùy theo pH môi trường:
+ Nếu pH kiềm: Acid amin phân ly như acid, trở thành ion âm.
+ Nếu pH acid: Acid amin phân ly như base, trở thành ion dương. lOMoAR cPSD| 58490434 1.3.2. pHi:
- Khi hòa tan acid amin vào dung dịch, do có tính lưỡng tính => Tạo cân bằng giữa 3 dạng điện tích theo
tỷ lệ khác nhau tùy thuộc pH dung dịch. Định nghĩa: pHi (pH đẳng điện) là pH mà ở đó dạng ion lưỡng
cực chiếm đa số, cation và anion bằng nhau (chiếm ít nhất) => Điện tích lúc này sẽ bằng 0, phân tử acid
amin không di chuyển trong điện trường.
1.3.3. Cách tính pHi:
- Xét phản ứng: HA <==> A- + H+ với HA là 1 acid yếu, với độ mạnh là pKa.
Theo phương trình Handerson-Hasselbach:
Ka =¿¿ => pKa = pH - log10¿¿¿
- Khi [A-] = [HA] => pKa = pH. Công thức tính trị số pHi: pK 1+pK 2 pHi =
(với pK1, pK2 là 2 dạng điện tích ở 2 bên lưỡng 2 cực)
Ta có các trường hợp sau:
pHi của monoamino monocarboxylic acid: Như công thức trên. pHi của monoamino dicarboxylic acid:
Lấy dạng trung hòa điện tích làm mốc, rồi lấy trung bình cộng 2 trị số gần dạng trung hòa nhất. VD: pHi theo hình bên là: pHi = pKa1+pKa3 = 2
= 2,765 pHi của diamino monocarboxylic acid: Tương tự với monoamino dicarboxylic acid.
1.4. Tính chất của acid amin:
1.4.1. Tính chất vật lý:
- Có khả năng ion hóa => Tan
trong dung môi phân cực, dễ tan khi gốc R- nhỏ.
- Có vị ngọt kiểu đường (glycine,
serine,…), kiểu đạm (sodium glutamate).
- Có tính triền quang (tính quang hoạt, trừ Gly).
- Có khả năng thay đổi tính ion hóa (đã đề cập ở trên).
- Tất cả acid amin đều hấp thụ ánh sáng ở vùng tia hồng ngoại, trừ Phe, Tyr và Trp ở vùng tia cực tím =>
Nồng độ Pr tốt nhất ở bước sóng 280 nm. lOMoAR cPSD| 58490434
1.4.2. Tính chất hóa học:
Phản ứng do nhóm α-amin:
- Gốc R- có nhiều nhóm chức hóa học khác nhau =>
Phản ứng đặc biệt giúp nhận biết 1 số acid amin. VD:
Phản ứng tạo muối với acid vô cơ.
Phản ứng với DNP (phản ứng Sanger).
Phản ứng với phenylisothiocyanat (PITC) (phản ứng Edman).
Phản ứng do nhóm α-carboxyl: VD:
Phản ứng tạo muối với base.
Phản ứng khử gốc carboxyl. - Các gốc R- khác
nhau cho phản ứng khác nhau.
Phản ứng tạo liên kết peptide: - Phản ứng giữa nhóm
α-amin của acid amin này với nhóm α-carboxyl của acid
amin kế cận, loại 1 phân tử nước => Tạo liên kết peptide.
- Liên kết peptide là liên kết cơ bản và quan trọng nhất trong phân tử Pr.
Phản ứng Ninhydrin:
- Dung dịch Pr, peptide hoặc acidamin khi
đun nóng với ninhydrin cho ra màu xanh
tím (trừ proline và hydroxyproline cho phức màu vàng).
- Dùng để nhận biết acid amin bằng phương pháp sắc ký.
1.5. Phân tích hỗn hợp acid amin:
- Ta có thể tóm tắt các phương pháp này thành bảng sau: Trước kia Hiện nay
Phương pháp sắc ký trên giấy (Ninhydrin). Phương pháp Phương pháp sắc ký cột trao đổi.
dùng phản ứng đặc hiệu với gốc
Phương pháp phân tích quang phổ khối. R-. II. PEPTIDE: 2.1. Cấu tạo:
- Là các acid amin nối lại với nhau bằng liên kết peptide.
- Mỗi chuỗi peptide đều có nhóm α-carboxyl và α-amin tự do ở 2 đầu.
- Peptide có n acid amin thì có (n-1) liên kết peptide.
- Có trọng lượng phân tử ≤ 6000 kDa.
- Tồn tại trong cơ thể dưới 2 dạng:
+ Sản phẩm thủy phân dang dở của Pr lớn hơn (gelatin là sản phẩm thủy phân của collagen).
+ Phân tử độc lập có hoạt tính sinh học (insulin, glucagon,…). 2.2. Danh pháp:
Theo số lượng acid amin trong phân tử:
Tiếp đầu ngữ chỉ số lượng (di-,tri-,tetr-,…) + peptide
- Nếu phân tử có dưới 10 acid amin: Gọi là oligopeptide.
- Nếu phân tử có trên 10 acid amin: Gọi là polypeptide. - Mang tính tương đối.
Theo hệ thống danh pháp hóa hữu cơ:
- Thể hiện rõ số lượng và loại acid amin trong phân tử peptide. lOMoAR cPSD| 58490434
- Đọc từ trái qua phải, bắt đầu từ đầu tận amin và kết thúc ở đầu tận carboxyl. - Có 2 cách đọc:
+ Thêm đuôi “-yl” ở tên acid amin, VD: H2N - Seryl - Glycyl - Tyrosyl - Alanyl - COOH.
+ Viết tắt bằng 3 chữ cái đầu, VD: Ser-Gly-Tyr-Ala. Theo tên riêng:
- Dùng cho 1 số peptide quan trọng, có hoạt tính sinh học. VD: Glucagon (29 acid amin), insulin (51 acid
amin),… Một số lưu ý khác:
- Cách biểu thị thành phần, thứ tự acid amin trong peptide như sau: VD:
Seryl - Alanyl -Methionyl - Valyl - Glycyl (theo cách thêm đuôi “-yl”).
Ser - Ala - Met - Val - Gly (theo cách viết tắt 3 chữ đầu).
SAMVG (theo cách viết tắt 1 chữ đầu (ít phổ biến)).
- Đoạn chưa xác định được thứ tự trong peptide sẽ được viết trong ngoặc đơn. VD:
Ser - Gly - (Ala, Gly, Tyr) - Pro - Cys. 2.3. Tính chất:
- Do được cấu tạo từ acid amin => Peptide có tính tích điện âm hoặc dương tùy pH môi trường hòa tan.
- Có thể phân loại hỗn hợp peptide bằng điện di hoặc miễn dịch sắc ký. - Các peptide có
=> Giúp xác định liên kết peptide,
- Biuret là hợp chất được tạo thành khi đun nóng ure ở nhiệt độ cao. - Trong môi trường kiềm, Biuret tác
dụng với ion Cu2+ cho phức chất màu hồng tím, đậm độ tỷ lệ thuận với nồng độ của liên kết peptide.
sinh học quan trọng: Tên
Số acid amin và trình tự (nếu có) Công dụng 9 acid amin.
Hạ huyết áp, tăng phản ứng tự vệ, Bradykinin
Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg. giảm đau. 3 acid amin.
Tham gia vào hệ thống oxy hóa- Glutathion
γ-glutamyl - cysterinyl - glycyl. khử. Vasopressi n 9 acid amin. Tăng huyết áp. Oxytocin 9 acid amin. Tăng co bóp tử cung.
51 acid amin, gồm 2 chuỗi 30 và 21 acid amin. Hạ đường huyết. Insulin Glucagon 29 acid amin. Tăng đường huyết.
2.4. Phân tích thành phần và xác định trình tự acid amin trong chuỗi polypeptide:
- Có 3 phương pháp chính:
+ Phân tích quang phổ khối (mass spectrometry).
+ Phản ứng thoái hóa Edman (Edman degradation reaction).
+ Suy ra từ trình tự bộ ba mã hóa (DNA hoặc mRNA).
- 2 phương pháp sau rất tốn kém => Sử dụng phân tích quang phổ khối. III. PROTEIN: 3.1. Đại cương:
- Là 1 hay nhiều chuỗi polypeptide kết hợp lại, có phân tử lượng rất lớn.
- Khi thuỷ phân hoàn toàn => acid amin, không hoàn toàn => peptide. 3.2. Phân loại: lOMoAR cPSD| 58490434
Theo thành phần hóa học :
- Thuần (chỉ acid amin): albumin, globulin.
- Tạp (acid amin + nhóm ngoại): glucoprotein, lipoprotein. Theo tính tan:
- Albumin (tan trong nước, dd muối).
- Globulin (tan trong dd muối).
Theo tính chất vật lý:
- Tỷ trọng (VLDL, LDL,...).
- Điện di Pr huyết thanh (α1, α2, β và γ globulin). Theo hình dạng:
- Protein cầu: insulin, albumin, globulin.
- Protein sợi: keratin, myosin.
Theo chức năng: Pr cấu trúc, Pr vận chuyển.
3.3. Cấu trúc của Pr:
3.3.1. Cấu hình không gian:
- Mạch chính gồm vô số liên kết đơn.
- Sự quay tự do của các liên kết => Tạo ra nhiều cấu hình trong không gian.
- Mỗi Pr chỉ có 1 cấu hình không gian riêng biệt => Chức năng sinh lý đặc hiệu.
- Yếu tố quyết định cấu hình không gian gồm:
+ Thành phần và trật tự sắp xếp các acid amin.
+ Dạng cis-trans của liên kết peptide.
+ Sự tham gia của các loại liên kết khác.
3.3.2. Các loại liên kết trong Pr: - Bao gồm 5 loại liên kết sau:
+ 2 liên kết chính: Liên kết peptide và liên kết disulfua.
+ 3 liên kết phụ: Liên kết hydro, liên kết ion và liên
kết giữa các nhóm không phân cực. Liên kết peptide:
- Là liên kết cơ bản nhất, tạo trục chính cho cấu trúc bậc 1 của phân tử Pr. - Xét theo nguyên tắc:
+ Pr bậc 1: Liên kết peptide là liên kết đơn.
+ Pr bậc 2: Liên kết peptide là liên kết đôi, do hiện tượng cộng hưởng.
- Khi hệ liên hợp cân bằng, cả liên kết C-N và C-O
đều có 50% đặc tính của liên kết đôi.
- Có tính chất của liên kết đôi, giúp hạn chế sự quay
tự do của nhóm nguyên tử quanh liên kết.
- Trong mọi phân tử Pr, liên kết peptide là O nhóm
COO- ở vị trí trans với H nhóm NH, trừ vị trí có proline.
- Trong chuỗi polypeptide có proline, khoảng 6%
liên kết peptide ở dạng cis.
- Các nguyên tử nhóm peptide đều nằm trên 1 mặt phẳng. Liên kết disulfua: lOMoAR cPSD| 58490434
- Là liên kết tạo thành giữa 2
nhóm -CH2-SH của 2 phân tử
cysteine gần nhau trong cùng 1 chuỗi polypeptide (nội
chuỗi) hoặc 2 chuỗi (liên chuỗi peptide).
- Vai trò quan trọng trong việc
duy trì cấu trúc bậc 3 của
protein => Càng nhiều cầu nối thì càng bền vững.
- Pr của tóc, lông, móng, sừng,… chứa 12% cysteine. Liên kết hydro:
- Là lực hút tĩnh điện giữa H (thuộc nhóm Imino –NH)
thừa điện tích (+) và O (thuộc nhóm carbonyl –CO) thừa
điện tích (-). - Là liên kết yếu, nhưng có số lượng nhiều nhất.
- Giữ vai trò quan trọng trong việc ổn định cấu trúc bậc 2 Pr.
- Góp phần tạo nên tính linh hoạt của Pr khi tương tác với các phân tử khác.
Liên kết ion: Là lực hút tĩnh điện giữa các nhóm NH + 3 của
acid amin diamin và các nhóm COO- của acid amin dicarboxyl.
Liên kết giữa các nhóm không phân cực: Là lực Vander-Walls.
3.4. Các bậc cấu trúc của Pr:
3.4.1. Cấu trúc bậc 1:
- Do các acid amin nối nhau bằng liên kết peptide.
- Trình tự acid amin: đầu tận amin đến đầutận carboxyl.
- Quyết định hình dạng lập thể và tính chất Pr.
- Sai lệch trình tự sắp xếp => Có thể biến đổi cấu trúc, tính chất Pr.
3.4.2. Cấu trúc bậc 2:
- Do chuỗi polypeptide xoắn lại, liên kết hydro đóng vai trò quan trọng.
- Có 3 mô hình cấu trúc bậc 2: Cấu trúc xoắn (α-helix): - Xoắn quanh 1 trục tưởng tượng.
- Đường kính vòng xoắn và góc xoắn đặc trưng.
- Các acid amin kỵ nước quay vào trong, acid amin ưa nước quay ra ngoài.
Cấu trúc gấp nếp ( β -pleated sheet):
- Gấp khúc từng đoạn, có hình zigzag.
- Bền do liên kết hydro giữa các chuỗi polypeptide bậc 1 xa nhau.
- Song song với chuỗi polypeptide kế bên cùng chiều và đối song với chuỗi polypeptid kế bên khác chiều.
Cấu trúc uốn (β-turn): Cho phép cấu trúc xoắn và cấu trúc gấp nếp sắp xếp sideby-side.
3.4.3. Cấu trúc bậc 3: lOMoAR cPSD| 58490434
- Do chuỗi polypeptid xoắn cuộn, gấp khúc (cấu
trúc 3 chiều) với sự tham gia của liên kết disulfur.
- Có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng Pr.
- Một số Pr chỉ cần đến cấu trúc bậc 3 đã có chức năng sinh lý.
VD: Myoglobin, triose phosphate isomerase,…
3.4.4. Cấu trúc bậc 4:
- Do các cấu trúc bậc 3 kết hợp lại thành một phân tử.
- Giúp giảm thiểu kích thước của Pr. - Tạo ra cấu
hình không gian thích hợp của Pr thực hiện chức năng sinh lý.
IV. CHỨC NĂNG PROTEIN TRONG CƠ THỂ NGƯỜI: Loại Pr Chức năng Ví dụ Cấu trúc, nâng đỡ
Collagen và elastin (mô liên kết, dây chằng, gân). Keratin (da, Pr cấu trúc lông, móng).
Xúc tác sinh học: tăng nhanh, Amylase nước bọt: Phân giải tinh bột. Pr enzym
chọn lọc các phản ứng sinh Pepsin dạ dày: Phân giải Pr thức ăn. hóa
Alcohol dehydrogenase ở gan: Chuyển hóa rượu.
Điều hòa hoạt động sinh lý Insulin và glucagon của tụy: Điều hòa glucose máu.
bằng kích thích hoặc ức chế Pr kìm hãm hoặc kích thích khối u. Pr hormone
hoạt động gen (hoặc Pr) khác Erythropoietin kích thích sự tạo hồng cầu. Vận chuyển các chất
Hemoglobin trong hồng cầu vận chuyển O2 từ phổi theo máu đi nuôi tế bào.
Pr vận chuyển glucose (GLUT) vận chuyển đường trong máu. Pr vận chuyển
Pr vận chuyển kim loại như transferrin (vận chuyển sắt),
ceruloplasmin (vận chuyển đồng). Albumin vận chuyển bilirubin gián tiếp. Chức năng vận động
Actin, myosin trong vận động cơ. Pr vận động của tế bào và cơ thể
Cảm nhận, đáp ứng các kích Thụ quan màng của tế bào thần kinh để tiết ra chất trung gian Pr thụ quan thích của môi trường
thần kinh và truyền tín hiệu.
Dự trữ chất dinh dưỡng
Albumin lòng trắng trứng: Nguồn cung cấp acid amin cho phôi phát triển. Pr dự trữ
Casein trong sữa mẹ: Nguồn cung cấp đạm cho con.
Ferritin: Pr dự trữ sắt. Pr “nâng đỡ”
Vai trò chính trong con đường truyền tín hiệu nội bào: Kết hợp Pr, định vị
phức hợp và phối hợp con đường điều hòa ngược âm và dương tính,...
Bảo vệ cơ thể trước tình Các loại kháng thể (immunoglobulin, Ig).
trạng tổn thương, sự xâm Các yếu tố đông máu (Pr) như thrombin, fibrinogen,.. Pr bảo vệ nhập của Pr kháng đông. kháng nguyên lạ
- Ngoài ra, 1 số Pr tổng hợp như aspartame (49 dipeptid tổng hợp) được sử dụng chất ngọt nhân tạo.
V. TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN: 5.1. Áp suất keo: lOMoAR cPSD| 58490434
- Pr hòa tan trong nước, tạo dung dịch keo với đường kính tiểu phân 1nm- Pr khuếch tán chậm trong dung dịch, không qua được màng thẩm tích.
- Dung dịch keo có áp suất thẩm thấu (áp suất keo) thấp hơn áp suất thẩm thấu của dung dịch bình thường
=> Đóng vai trò quan trọng trong vận chuyển nước cùng các chất qua thành mạch.
5.2. Sự thẩm tích:
- Khi cho dung dịch Pr vào 1 túi làm bằng màng bán thấm rồi nhúng vào nước (dung dịch đẳng trương)
thì các phân tử nhỏ (như NaCl) sẽ thoát ra
được, còn Pr thì không => Sự thẩm tích,
màng bán thấm lúc này gọi là màng thẩm tích. Ứng dụng:
- Trong thí nghiệm sinh hóa: Loại muối ra
khỏi dung dịch Pr. - Trong lâm sàng: Thẩm
phân phúc mạc, “chạy” thận nhân tạo,…
5.3. Tính acid-base và sự tích điện:
- Có tính lưỡng tính, trong dd có 3 dạng ion.
- Tùy pH của môi trường so với pHi, điện
tích của protein thay đổi: + Nếu pH > pHi:
Pr tích điện âm và đi về cực (+) trong điện
trường. + Nếu pH < pHi: Pr tích điện
dương và đi về cực (-) trong điện trường.
- Không dùng công thức tính pHi của acid
amin để tính pHi của Pr vì Pr quá phức tạp.
Ứng dụng: Phân tách Pr bằng phương pháp
điện di (trong nghiên cứu và chẩn đoán lâm sàng). 5.4. Tính tan:
- Khi cho vào nước, các tiểu phân
Pr hình thành lớp áo nước và Pr tích điện
cùng dấu sẽ đẩy nhau => Giúp Pr hòa tan, dung dịch keo bền vững.
Các yếu tố ảnh hưởng đến tính tan của Pr: Nhiệt độ:
- Từ 0 -> 400C: Độ tan tăng khi nhiệt độ tăng.
- Từ 45 -> 700C: Độ tan giảm do Pr có sự biến tính. pH dung dịch hòa tan:
- Độ tan thấp nhất khi pH = pHi.
- Độ tan tăng khi pH > pHi hoặc pH < pHi.
- Nguyên nhân: Do lực đẩy tĩnh điện làm tăng độ tan.
Dung môi: Ethanol, aceton làm giảm độ tan của Pr (giảm mức hydrate hóa các nhóm ion hóa của Pr). Nồng độ muối: lOMoAR cPSD| 58490434
- Nồng độ muối thấp làm tăng độ tan của Pr do muối làm
dãn rộng bề mặt Pr, dễ tạo lớp áo nước (Hiện tượng tăng hòa tan nhờ muối (salting in)).
- Nồng độ muối cao làm giảm độ tan của Pr do tăng
hydrate hóa giữa muối và lớp áo nước của Pr (Hiện
tượng kết tủa nhờ muối (salting out)).
=> Có thể loại muối khỏi dung dịch Pr bằng: + Tủa globulin
bằng muối amoni sulfate bán bão hòa.
+ Tủa albumin bằng muối amoni sulfate bão hòa.
Tính kỵ nước của mạch bên acid amin: Acid amin kỵ
nước nằm gần nhau làm giảm độ tan Pr. 5.5. Sự biến tính:
- Là sự mất cấu trúc không gian 3 chiều của Pr do bị phá hủy liên kết hydro, liên kết muối,… nối trong
polypeptid hoặc các chuỗi polypeptid với nhau.
- Khi đó, cấu trúc Pr đảo lộn, sự hydrat hóa giảm, độ tan giảm và dễ kết tủa.
- Pr lúc này sẽ mất tính chất sinh học và dễ bị tiêu hóa hơn.
- Sự biến tính không làm đứt liên kết peptide
=> Không phải là sự thủy phân.
- Các loại tác nhân gây biến tính là nhiệt độ,
tia X, tia cực tím, acid/base, kim loại nặng,… - Có 2 loại biến tính:
Biến tính thuận nghịch: Sau khi loại bỏ tác
nhân gây biến tính, Pr trở lại trạng thái ban đầu (VD: ribonuclease).
Biến tính không thuận nghịch: Sau khi loại bỏ
tác nhân gây biến tính, Pr không trở lại trạng
thái ban đầu (VD: oval albumin trong trứng gà).
Ứng dụng: Đề phòng sự biến tính Pr trong thực
hành, thao tác nhiệt độ lạnh, đảm bảo pH môi
trường, loại bỏ các Pr không quan tâm (chiết xuất, tinh chế Pr,..).
VI. CÁC PHƯƠNG PHÁP NGHIÊN CỨU
PROTEIN: Gồm có ly tâm, điện đi, sắc ký
lỏng, phương pháp miễn dịch, sử dụng đồngvị
phóng xạ, đo mật độ quang, các phương
pháp hóa học, phân tích trình tự gen,… VII.
CÂU HỎI LƯỢNG GIÁ: lOMoAR cPSD| 58490434
Câu 1. Pr sẽ kết tủa trong trường hợp nào sau đây? A.
Pha thêm nước cất vào hỗn hợpdung
dịch Pr và muối ăn bão hòa. B.
Đưa dung dịch Pr đến nhiệt độ sinhlý của
ete. Điện tích của acid amin thay đổi cơ thể. tùy pH của môi trường. C. Nhỏ 1mL HNO C. A và B đúng. 3 đặc vào dung dịch Pr. D. A và B sai. D.
Pha 2 phần thể tích ethanol 10%vào
Câu 6. Chức năng của protid: chọn câu sai dung dịch. A.
Tham gia cấu trúc màng tế bào.
Câu 2. Nói về biến tính của Pr, ý nào sau đây sai? B.
Chất dẫn truyền thần kinh. A.
Oval albumin lòng trắng trứng bị C.
Chuyển hóa cơ chất trong tế bào.
tácdụng với enteropeptidase của dịch tiêu hóa. D.
Điều hòa sự tăng trưởng tế bào.Câu 7. B.
Trypsin mất hoạt tính ở 900C và pH = 3,
Protein bị biến tính bởi các yếu tố sau, ngoại trừ:
khi làm lạnh sẽ trở lạnh cấu trúc ban đầu.
A. pHi, alcol, aceton, formaldehyde. C. Hemoglobin bị oxy hóa B. Acid mạnh, base mạnh.
thànhmethemoglobin mất khả năng vận chuyển C. Muối kim loại mạnh. oxy. D. Acid Tricloracetic (TCA). D.
Lòng trắng trứng bị đun nóng sẽ
Câu 8. Albumin và globulin miễn dịch (α1, α2, β
trởthành màu trắng đục. Câu 3. Liên quan về sự
và γ globulin) là các protein có trong:
thẩm tích, chọn câu sai: A. Tế bào máu. A.
Các ion và các chất hòa tan kíchthước B. Huyết tương.
nhỏ có thể đi qua màng bán thấm. C. Gan. B.
Một màng bán thấm trong cơ thể D. Tuyến tụy. làmàng lọc cầu thận.
Câu 9. Tính chất của acid amin: chọn câu đúng C.
Một ứng dụng của phương phápthẩm A.
Các acid amin ở dạng lưỡng cựctrong
tích là thẩm phân phúc mạc. dung dịch. D.
Ứng dụng của phương pháp thẩmtích B.
Các acid amin có vị ngọt kiểu đườngvà
trong thí nghiệm là lọc Pr ra khỏi muối. kiểu đạm.
Câu 4. Tính chất nào của Pr liên quan tới cân bằng C.
Các acid amin hấp thu tốt nhất ởbước
dịch trong và ngoài lòng mạch?
sóng hồng ngoại 280 nm. D. Tất cả đều đúng. Câu A. Tạo áp suất keo.
10. Khi điện di Pr huyết tương trong dung dịch B. Tính tan.
đệm có pH = 8,6, Pr nào có vị trí gần cực (+) nhất? C. Khả năng thẩm tích.
Biết pHi của γ-globulin là 7,9; β-globulin là 7,2; α- D. Tính tích điện.
globulin là 6,2 (α1) và 6,9 (α2) và albumin là 5,9.
Câu 5. Chọn câu đúng. A. γ-globulin. A. Pr là B. α-globulin. C. β-
cấu trúc đại phân tử gồm các đơn vị cấu tạo là globulin.
các acid amin, ngoài ra còn chứa các thành phần D. Albumin khác.
B. Các acid amin phân cực tan
trongnước, alcol; các acid amin
không phân cực tan trong benzen, lOMoAR cPSD| 58490434
Bài 9: CHUYỂN HÓA PROTID I. ĐẠI CƯƠNG:
- Protid bao gồm acid amin, peptide và Pr, trong đó acid amin là đơn vị cấu tạo của protid => Chuyển hóa
phân tử protid = chuyển hóa các phân tử aa. - Nguồn gốc của protid:
+ Nội sinh: Do cơ thể tổng hợp.
+ Ngoại sinh: Từ thức ăn bên ngoài.
- Acid amin được sử dụng với 3 mục đích:
+ Oxy hóa tạo NL (Pr cung cấp 15-20% nhu cầu NL).
+ Tổng hợp Pr: Diễn ra liên tục, song song với quá trình thoái hóa.
+ Tổng hợp các chất khác: Heme, purine, pyrimidine, melanin, các coenzyme và hoạt chất sinh học,...
Nhu cầu Pr của 1 người: Khoảng 1g Pr/kg/ngày, dùng để tổng hợp các loại Pr (cấu trúc, chức năng, hoạt tính sinh học,…).
II. TIÊU HÓA VÀ HẤP THU PROTEIN TRONG ỐNG TIÊU HÓA:
2.1. Chuyển hóa protid ở người: Có thể được tóm tắt ở sơ đồ sau:
2.2. Tiêu hóa và hấp thu protein quan trọng trong ống tiêu hóa:
- Mỗi ngày, hệ tiêu hóa phân giải, hấp thu khoảng 100-300gr Pr:
+ 70-100gr Pr ngoại sinh từ thức ăn.
+ 30-200gr Pr nội sinh từ sự chuyển hóa trong cơ thể.
- Sự tiêu hóa và hấp thu protid là 1 quá trình có hiệu suất rất cao ở người khỏe mạnh (vì lượng nitơ mất
qua phân khoảng 1-2gr/ngày, tương đương 6-12gr Pr). lOMoAR cPSD| 58490434
- Pr được thủy phân bởi 1 nhóm enzyme với tên
chung là protease. - Các Pr giữ vai trò tiền
enzyme tiêu hóa (proenzyme hoặc zymogen)
được sản xuất và dự trữ trong các tế bào đặc
biệt của các tuyến tiêu hóa, khi nhận được tính
hiệu bài tiết thì các túi này sẽ được xuất bào.
- Khi tiếp xúc với các yếu tố kích hoạt trong dịch
thức ăn, proenzyme sẽ chuyển thành dạng có
hoạt tính. - Protease gồm nhiều loại, thủy phân
liên kết peptide giữa các nhóm acid amin khác
nhau => Quá trình tiêu hóa Pr chia làm 3 giai
đoạn (dạ dày, tụy và ruột), tùy theo nguồn gốc các protease.
- Thức ăn vào dạ dày kích thích niêm mạc dạ dày tiết gastrin, hormone này kích thích tế bào thành tiết
HCl và tế bào chính tiết pepsinogen.
- pH acid dạ dày (1,5-2,5) làm biến tính Pr cầu, giúp pepsinogen chuyển thành pepsin, thủy phân liên kết
peptide của acid amin có nhân thơm trong phân tử Pr. - Ở giai đoạn này, Pr thức ăn đã thủy phân thành
những peptide nhỏ, thức ăn có pH acid xuống tá tràng, kích thích tụy tiết secretin.
- Secretin kích thích tiết HCO -3 trung hòa acid tạo môi trường pH tối ưu đối với các tiền enzyme tụy (gọi là
proenzyme hay zymogen) gồm chymotrypsinogen, procarboxylpeptidase và proelastase. lOMoAR cPSD| 58490434
- Vào ruột non, các tiền enzyme tụy được chuyển thành dạng hoạt động (pepsin, chymotrypsin,
carboxylpeptidase và elastase), tiếp tục thủy phân những peptide
nhỏ, sau đó ruột tiết aminopeptidase và dipeptidase phân giải
tiếp hỗn hợp acid amin tự do và oligopeptide.
III. THOÁI HÓA ACID AMIN:
3.1. Các trường hợp thoái hóa acid amin ở ĐV:
- Trong quá trình tổng hợp và thủy phân bình thường của
protein trong tế bào, acid amin không cần thiết cho phân tử
Pr mới => Thoái hóa (bằng cách oxy hóa).
- Chế độ ăn giàu Pr => Acid amin dư ngoài nhu cầu tổng hợp Pr
của cơ thể => Thoái hóa (không thể dự trữ được).
- Đói hay bệnh tiểu đường không kiểm soát + carbohydrate
không có/không được sử dụng => Nguồn NL: Pr tế bào.
- Quá trình thoái hóa acid amin ngoại sinh có thể được tóm tắt như sau:
Pr ngoại sinh Enzymetrongốngtiêuhóa(cóvịtrí
hoạtđộngkhácnhau) Acid → amin tự do
- Acid amin tự do sẽ được vận chuyển trong cơ thể theo sơ đồ sau:
Tế bào biểu bì ruột non Tĩnh mạch cửa Gan Máu Mô
- Hầu hết các acid amin chuyển hóa mạnh tại gan.
- Sự khác biệt giữa quá trình chuyển hóa acid amin với các quá trình chuyển hóakhác là: lOMoAR cPSD| 58490434
+ Bước đầu tiên trong quá trình thoái hóa, acid amin bị mất nhóm α-
amin => Trở thành α-cetoacid (khung C của acid amin).
+ α-amin được chuyển thành ion amoni (NH + 4 ) bằng phản ứng khử
amin oxy hóa của glutamate. + 1 ít NH +
4 được tái sử dụng và phần còn lại bài tiết trực tiếp hoặc
chuyển thành urê, hoặc thành acid uric thải qua nước tiểu.
+ α-cetoacid bị oxy hóa tạo thành hóa chất trung gian gồm 3-4 C, có
thể chuyển hóa theo con đường tân tạo đường để tổng hợp glucose
(NL cần thiết cho não, cơ và các mô khác) hoặc thoái hóa thành CO2 và H2O.
3.2. Thoái hóa nhóm α-amin: Gồm 4 giai đoạn: Chuyển amin - Khử
amin oxy hóa - Vận chuyển NH3 Chu trình urê.
3.2.1. Phản ứng chuyển amin: -
Hầu hết các acid amin trong cơ thể đều có nguồn gốc từ thực
phẩm hoặc từ sự chuyển hóa Pr. -
Khi cơ thể có nhu cầu, các acid amin không cần thiết sẽ được tổng hợp từ các tiền chất là ketoacid
bằng cách nhận nhóm amin có sẵn từ 1 acid amin khác, gọi là sự chuyển amin. Aminotransferase
α-acid amin A + α-cetoacid B
α-cetoacid A + α-acid amin B → -
Trong bào tương tế bào gan, thông thường các α-acid
amin chuyển nhóm amin cho α-cetoglutarate để hình
thành glutamate dưới tác dụng của aminotransferase (transaminase). -
Aminotransferase có coenzyme là pyridoxal
phosphate (vitamin B6), hiện diện nhiều ở cơ, gan,
tim, thận, ruột, có 2 loại phổ biến, hoạt động mạnh nhất ở ĐV là:
Glutamate pyruvate transaminase (GPT) hay alanine
aminotransferase (ALT): -
Nhóm amin của alanin sẽ được chuyển cho α-
cetoglutarate để hình thành glutamate (acid glutamic). -
Alanine cần chuyển amin cho glutamate vì nhóm NH3 từ
alanine không thể trực tiếp tham gia chu trình urê, phải từ glutamate. -
Pyruvate được hình thành sẽ cung cấp khung C cho quá trình tổng hợp đường hoặc tạo ra NL thông qua chu trình acid citric. -
Phản ứng đảo xảy ra khi cơ thể có nhu cầu alanine mà chế độ ăn hoặc sự chuyển hóa Pr không cung cấp đủ. lOMoAR cPSD| 58490434
Glutamate oxaloacetate transaminase (GOT) hay
aspartate aminotransferase (AST): -
Tương tự với aspartate, oxaloacetate là 1 sản
phẩm trung gian của chu trình acid citric và phản
ứng đảo ngược sẽ xảy ra khi cơ thể tổng hợp aspartate. Tổng kết: -
Phản ứng chuyển amin là phản ứng thuận nghịch, mỗi loại enzyme chuyển (từ acid amin hoặc từ α-
cetoacid) đều có hằng số cân bằng riêng => Có thể diễn ra cả 2 chiều tùy nhu cầu cơ thể. -
Các α-acid amin tham gia phản ứng chuyển amin với mức độ khác nhau (trừ threonine và lysine),
mạnh nhất là alanine và aspartate. -
Mỗi α-acid amin có 1 α-cetoacid tương ứng và aminotransferase đặc hiệu, nhóm amin của các α-
acid amin thường được chuyển đến α-cetoglutarate tạo glutamate. - Phản ứng cũng có thể xảy ra
đối với nhóm amin không phải là α-amin. Liên hệ lâm sàng: -
ALT là enzyme có nồng độ cao nhất tại gan (bào tương). -
AST phân bố ở gan (ty thể), cơ tim, cơ xương, thận, não,… -
Sự phân phối các enzyme chuyển amin ở các
mô khác nhau được dùng để chẩn đoán sự hủy
hoại các mô đó, bằng cách đo nồng độ các
enzyme này trong máu (VD: ALT tăng trong
huyết thanh là dấu hiệu hủy hoại tế bào gan).
3.2.2. Phản ứng khử amin: -
Là quá trình tách nhóm -NH2 khỏi acid amin dưới dạng NH + 3 (NH4 ). -
Glutamate thu nhận nhóm amin của các acid
amin về gan, vào ty thể gan tham gia phản ứng
khử amin oxy hóa. - Tuy nhiên, 1 vài acid amin
có thể bỏ qua bước chuyển amin và khử amin
oxy hóa 1 cách trực tiếp (serine và threonine).
Lưu ý: Phản ứng amin hóa là sự tổng hợp lại
acid amin từ α-ketoacid và NH3.
Khử trực tiếp nhóm amin của các acid amin không phải L-glutamate: lOMoAR cPSD| 58490434 -
Xảy ra gồm 2 bước (khử hydro và thủy
phân tự phát) và cần enzyme là L-acid
amin oxidase (hoạt động tại pH0 = 10) và
coenzyme (FMN, FAD). - Có hoạt tính
thấp, sản phẩm sinh học sinh ra thường
kèm theo H2O2 (1 chất oxy hóa mạnh).
Khử amin trực tiếp của Lglutamate: - Cần enzyme L-glutamate
dehydrogenase (GDH) hoạt động tại pH0 = 7,3
và coenzyme NAD+ và NADP+ (nicotinamide) có
hoạt tính cao. - Sản phẩm không tạo ra
chất oxy hóa độc cho tế bào => Khả năng
khử trực tiếp của Lglutamate dễ dàng
nhất. - Là phản ứng thuận nghịch, xảy ra tùy nhu cầu cơ thể.
Liên hệ lâm sàng: Đột biến gen làm kích
hoạt liên tục hoạt động của glutamate
dehydrogenase dẫn đến hội chứng tăng
insulin-tăng NH3 trong máu (hyperinsulin- hyperammonemia syndrome).
Khử amin gián tiếp: -
Gồm 2 bước: Chuyển amin và khử amin. -
Hầu hết các acid amin khác glutamate thường khử amin gián tiếp bằng cách chuyển nhóm amin cho
chất trung gian α-ketoglutarate tạo
glutamate, sau đó glumate khử
nhóm amin (Do sản phẩm không
tạo ra chất oxy hóa gây độc cho tế bào). -
Trong hầu hết các sinh vật,
glutamate là acid amin duy nhất
được khử amin oxy hóa với tốc độ
cao => Glutamate dehydrogenase có vai trò trung tâm trong việc khử amin của các acid amin.
Liên hệ lâm sàng: - Nồng độ và hoạt động của glutamate dehydrogenase được điều hòa bởi các nucleotide purine. -
Khi cơ thể cần oxy hóa acid amin tạo NL, ADP và GDP (hoạt động trong điều kiện NL thấp) sẽ kích
thích sự phân cắt glutamate; khi cơ thể cần glutamate, chiều của phản ứng sẽ ngược lại với sự kích
hoạt của GTP và ATP (hoạt động
trong điều kiện dồi dào NL). lOMoAR cPSD| 58490434
3.2.3. Vận chuyển NH3: - NH3 tạo thành ở các
mô, chủ yếu do sự khử amin oxy hóa các acid
amin hoặc thoái hóa các nucleotide, nhưng
NH3 là chất độc đối với hệ thần kinh (nồng độ
cao dẫn đến phù não, hôn mê) => Cơ thể vận
chuyển NH3 dưới dạng không độc bằng 2
cách: NH3 từ các mô (trừ mô cơ) về gan, thận
dưới dạng glutamine và NH3 từ cơ về gan
dưới dạng alanine => Glutamine, alanine hiện
diện trong các mô nhiều hơn những acid amin khác. -
Bên cạnh đó, sự oxy hóa acid amin của VK trong lòng ruột cũng sinh ra NH3 và lượng NH3 này từ
ruột, theo tĩnh mạch cửa về gan.
Tạo thành glutamine: -
Glutamine là dạng vận chuyển NH3 chủ yếu trong máu. - Glutamine được
tổng hợp từ glutamate và NH +
4 nhờ glutamine synthase và cộng tố là ATP. -
Đến gan, glutamine sẽ phóng thích NH +
4 vào chu trình urê nhờ glutaminase,
1 phần glutamine đến thận giải phóng NH3 ra nước tiểu dưới dạng muối amoni. -
Ở cơ, các acid amin thoái hóa, tập trung nhóm amin cho glutamate nhờ quá trình chuyển amin. -
Glutamate có thể vận chuyển NH3 dưới dạng glutamine về gan và thận, cũng
có thể chuyển nhóm amin của mình cho pyruvate (sản phẩm của con đường
ly giải đường ở cơ) nhờ hoạt động của alanine aminotransferase. -
Glutamate mới hình thành 1 phần được khử amin giải phóng NH + 4 , còn phần
lớn glutamate chuyển nhóm amin cho oxaloacetate tạo aspartate (1 nhóm
amin khác cho chu trình urê). Tạo thành alanine: -
Alanine đóng vai trò quan trọng trong quá trình vận chuyển nhóm amin tới
gan, dưới dạng không độc bằng chu trình glucosealanine. -
Alanin từ cơ đi vào máu về gan; ở gan, alanine vào ty thể, nhường nhóm
amin cho α-cetoglutarate bằng phản ứng chuyển amin, hình thành lại
glutamate và pyruvate, sau đó pyruvate trong gan được sử dụng để tổng
hợp glucose, quay lại cơ để cung cấp NL cho cơ.
3.2.4. Chu trình urê: lOMoAR cPSD| 58490434
3.2.4.1. Quá trình tạo thành urê: - NH +
4 giải phóng ra từ sự thoái hóa acid amin nếu
không được tái sử dụng để tổng hợp acid amin mới
hoặc các hợp chất chứa nitrogen thì phần lớn sẽ
được đưa vào ty thể của tế bào gan, đào thải khỏi
cơ thể dưới dạng urê. - Urê được tạo thành ở gan qua 5 giai đoạn:
+ Phản ứng 1: Tổng hợp carbamoyl phosphate.
+ Phản ứng 2: Tạo citrulline.
+ Phản ứng 3: Tạo argininosuccinate.
+ Phản ứng 4: Tạo arginine.
+ Phản ứng 5: Thủy phân arginine tạo urê.
3.2.4.2. Chu trình urê: -
Được tính từ phản ứng 2 (tạo citruline) đến phản
ứng 5 (tạo urê), được Krebs và Henseleit công bố từ năm 1932.
Tạo carbamoyl phosphate: -
Xảy ra trong ty thể của gan. - NH +
4 vào ty thể của gan, kết hợp với CO2 (hình thành từ hô hấp tế bào) để tổng hợp thành carbamoyl
phosphate nhờ carbamoyl phosphate synthase I (CPS-I). - CPS-I là enzyme dị lập thể, hoạt hóa bởi
N-acetylglutamate và Mg2+, 2 phân tử ATP được thủy phân để cung cấp NL. Tạo citruline: -
Carbamoyl phosphate là chất cho nhóm carbamoyl đến chất mồi là ornithine tạo citrulline, dưới tác
dụng của enzyme ornithin carbamoyl transferase (ornithin transcarbamoylase) trong ty thể. -
Phản ứng này đồng thời sẽ giải phóng Pi (H3PO4), citruline được hình thành sẽ tách khỏi ty thể vào bào tương.
Tạo argininosuccinate: -
Nhóm amin thứ 2 được đưa đến cho chu trình urê nhờ aspartate (hình thành từ quá trình chuyển
nhóm amin trong ty thể, được đưa vào bào tương). -
Nhóm amin của aspartate sẽ ngưng tụ với nhóm carbonyl của citrulline tạo argininosuccinate nhờ
enzyme argininosuccinate synthetase (argininosuccinic acid synthase). -
Quá trình này cần 1 phân tử ATP trong giai đoạn trung gian citrullyl-AMP.
Tạo arginine: Argininosuccinate được phân cắt nhờ enzyme argininosuccinate lyase (argininosuccinase)
để giải phóng arginine và fumarate (đi vào chu trình acid citric).
Tạo urê: Arginine bị arginase thủy phân, giải phóng urê và ornithin, ornithin được vận chuyển vào ty thể
để thực hiện vòng khác của chu trình urê.