ĐỀ CƯƠNG CƠ SỞ HOÁ SINH
Câu 1: Trình bày quá trình đường phân: các bước chính, vai trò và ý nghĩa. Chuyển hoá tiếp theo
của pyruvat sau khi đã hình thành trong quá trình đường phân. Vì sao không được ăn trước khi
xét nghiệm đường máu?
1. Các bước trong quá trình đường phân: -
Bước 1: Enzim hexokinaza gắn một nhóm photphat từ ATP vào glucozo trong tế bào chất của tế
bào để tạo ra glucose-6-phosphat (G6P). Một phân tử ATP được tiêu thụ trong giai đoạn này. -
Bước 2: Enzim photphoglucoisomeraza đồng phân hoá glucozo-6-phophat (G6P) thành đồng phân
củanó là fructozo-6-photphat (F6P). -
Bước 3: Enzim photphofructokinaza chuyển nhóm photphat từ ATP đến fructozo-6-photphat
(F6P) đểtạo thành fructozo-1,6-bisphotphat (F-1,6-BP). Cho tới lúc này tế bào đã sử dụng 2 ATP. Với 2
nhóm photphat ở vị trí 1 và 6 gần nhau thì lúc này fructozo-1,6-bisphotphat (F-1,6-BP) sẵn sàng tách
thành hai nửa. Đây là bước chủ yếu để điều hoà đường phân. -
Bước 4: Enzim aldolaza tách phân tử fructozo-1,6-bisphotphat (F-1,6-BP) thành hai phân tử khác
nhaucó 3 cacbon: dihidroxiaxeton photphat (DHAP) và glyxeraldehit-3-photphat (G3P) là đồng phân của nhau. -
Bước 5: Enzim triosephotphat isomeraza xúc tác cho sự biến đổi thuận nghịch giữa hai phân tử 3
cacbon. Phản ứng này không bao giờ đạt trạng thái cân bằng trong tế bào do enzim tiếp theo trong đường
phân chỉ dùng G3P làm cơ chất. Nhờ đó kéo trạng thái cân bằng theo chiều hướng của G3P. Kết quả của
bước 4 và bước 5 là việc tách fructozo-1,6-bisphotphat (F-1,6-BP) thành 2 phân tử G3P. -
Bước 6: Enzim glyxeraldehit 3-photphat dehidrogenaza (GAPDH) xúc tác hai phản ứng nối tiếp
nhau đồng thời giữ glyxeraldehit-3-photphat (G3P) ở vị trí hoạt động. Đầu tiên, NAD+ bị khử tạo thành
NADH. Tiếp theo, GAPDH thêm 1 nhóm photphat từ dịch bào vào G3P để tạo thành
1,3bisphotphoglyxerat (1,3-BPG). -
Bước 7: Enzim photphoglyxerat kinaza chuyển một photphat từ 1,3-BPG đến một phân tử ADP
để tạo thành ATP. Điều này xảy ra với mỗi phân tử 1,3-BPG. Phản ứng này tạo ra 2 phân tử 3-
photphoglyxerat ( 3-PGA) và 2 phân tử ATP. -
Bước 8: Enzim photphoglyxerat mutaza chuyển vị trí nhóm photphat của hai phân tử 3-PGA từ
cacbon số ba sang cacbon số hai để tạo thành 2 phân tử 2-photphoglyxerat (2-PGA). -
Bước 9: Enzim enolaza tách một phân tử nước từ 2-PGA để tạo thành photphoenolpyruvat(PEP).
Điều này xảy ra đối với mỗi phân tử 2-PGA tạo thành 2 phân tử PEP. -
Bước 10: Enzim pyruvat kinaza chuyển 1 nhóm photphat từ PEP đến ADP để tạo thành pyruvat
vàATP. Điều này xảy ra đối với mỗi phân tử PEP. Phản ứng này tạo ra 2 phân tử pyruvat và 2 phân tử ATP.
2. Vai trò quá trình đường phân:
Tạo năng lượng và cung cấp các cơ chất cho chu trình Krebs, photphoryl hoá; tạo ra các sản phẩm trung
gian để tham gia các phản ứng sinh tổng hợp: tổng hợp glycogen, tổng hợp lipit,…
3. Ý nghĩa quá trình đường phân: -
Quá trình đường phân cung cấp cho tế bào 6 trong số 12 tiền chất dùng để tổng hợp các
đơn vị cấutrúc: Glucose-6-photphat, fructose-6-photphat, glyxeraldehit-3-photphat, 3-
photphoglyxerat, photphoenolpyruvat (PEP), pyruvate. -
Cung cấp năng lượng cho hoạt động sống của tế bào tuy hiệu suất không cao, nhưng đây
là conđường nguyên thuỷ nhất gặp ở hầu hết sinh vật.
4. Chuyển hoá tiếp theo của pyruvat sau khi đã hình thành trong quá trình đường phân.
Thông qua quá trình đường phân, từ một phân tử glucose bị oxy hóa thành hai phân tử pyruvate. Hai
phân tử pyruvate được vận chuyển vào trong chất nền ty thể đồng thời được biến đổi thành acetyl
coenzyme A (viết tắt Acetyl CoA) để tham gia chu trình Krebs. Ở đây, giai đoạn trung gian giữa đường
phân và chu trình Krebs được thực hiện nhờ phức hệ đa enzim xúc tác 3 phản ứng:
+ Đầu tiên, pyruvat sẽ liên kết với thiamin (vitamin B1) tạo ra anion axyl, đồng thời giải phóng 1 phân tử CO2.
+ Hai cacbon còn lại của pyruvat bị oxi hoá tạo ra axetat (dạng ion hoá của axit axetic). Enzim chuyển
các electron đã tách cho NAD+ dự trữ năng lượng ở NADH.
+ Cuối cùng, coA (chất chứa lưu huỳnh từ vitamin B) được gắn vào axetat nhờ liên kết không ổn định
khiến cho nhóm axetyl hoạt động tạo ra sản phẩm có 2 cacbon là axetyl coA. Bây giờ, phân tử này sẵn
sàng cung cấp nhóm axetyl của nó cho chu trình Krebs để tiếp tục oxi hoá.
Vậy thông qua quá trình này, 2 phân tử pyruvat sẽ chuyển hóa thành 2 axetyl CoA đồng thời giải phóng
2 phân tử CO2 và 2 phân tử NADH.
5. Vì sao không nên ăn trước khi xét nghiệm đường máu?
Nguyên nhân là do sau khi ăn, chất dinh dưỡng trong thức ăn sẽ chuyển hóa thành đường glucozo để
ruột hấp thụ và biến đổi thành năng lượng để nuôi cơ thể. Khi đó, sẽ làm cho lượng đường hoặc mỡ trong
máu tăng cao, nếu làm xét nghiệm máu sẽ cho kết quả không chính xác.
Câu 2: Khái niệm và các chức năng của lipit? Làm thế nào để đánh giá mức độ chưa bão hoà và
mức độ ôi thiu của lipit?
1. Khái niệm: Lipit là những hợp chất của axit béo với ancol hoặc aminoancol, không hoà tan trong nước
nhưng tan trong các dung môi hữu cơ không phân cực như: ete, clorofooc, benzen, ete dầu hoả, toluen, … 2. Chức năng:
- Làm nhiên liệu cung cấp năng lượng cho cơ thể sống có giá trị sống cao nhất (9,3kcal/g) so
vớigluxit (4,1kcal/g) và protein (4,2kcal/g). Đồng thời với lớp mỡ dưới da có tác dụng cách nhiệt
để giữ nhiệt cho cơ thể sống.
- Là thành phần cấu tạo quan trọng của các màng tế bào.
- Giữ vai trò sinh học cực kì quan trọng: làm chất trợ giúp hoạt động xúc tác của enzim, chất
vậnchuyển điện tử, là sắc tố hấp thu ánh sáng, yếu tố nhũ hoá, hoocmon và các chất vận chuyển thông tin nội bào.
3. Làm thế nào để đánh giá mức độ chưa bão hoà và mức độ ôi thiu của lipit? Chỉ số axit, chỉ số xà
phòng, chỉ số este? -
Để đánh giá mức độ ôi thiu của lipit người ta dùng chỉ số peroxit là số gam iot được giải phóng
bởi peroxit có trong 100g chất béo. Các peroxit tác dụng với KI giải phóng iot rồi chuẩn độ iot bằng thiosunfat. -
Để đánh giá mức độ chưa bão hoà của lipit người ta dùng chỉ số iot là số gam iot kết hợp với 100g
chất béo (vì iot sẽ kết hợp vào các nối đôi trong phân tử axit). -
Chỉ số axit: là số miligam KOH dùng để trung hoà axit béo tự do có trong 1g chất béo (dùng để xác định độ tươi). -
Chỉ số xà phòng: là số miligam KOH dùng để xà phòng hoá 1g chất béo và trung hoà axit béo tự do có trong 1g chất béo. -
Chỉ số este: là số miligam KOH dùng để trung hoà axit béo liên kết với glixerin được giải phóng
khi xà phòng hoá 1g chất béo.
Chỉ số este = Chỉ số xà phòng – chỉ số axit
Câu 3: Hoocmon là gì? Phân biệt hoocmon insulin và hoocmon glucagon
3.1. Hoocmon là các steroit, protein, axit amin hay amin và một số hợp chất khác, là các chất
truyền tin được tạo ra ở một số vị trí trong cơ thể (gọi là tuyến nội tiết) và truyền đi khắp cơ
thể (không qua ống dẫn mà truyền trực tiếp vào máu hoặc mô dẫn).
3.2. Phân biệt hoocmon insulin và hoocmon glucagon Hoocmon insulin Hoocmon glucagon Nguồn gốc
Là hoocmon được sản xuất bởi các tế bào
Là hoocmon được sản xuất bởi các tế bào β của tuyến tuỵ. α của tuyến tuỵ.
Insulin là dạng cấu trúc bậc 3 của protein, Glucagon là một phân tử protein được cấu
Cấu trúc được cấu tạo từ 2 chuỗi peptit: chuỗi A tạo từ một chuỗi gồm 29 axit amin. gồm 21 axit
amin, chuỗi B gồm 30 axit amin, hai chuỗi này gắn với nhau qua các cầu disunfua.
Glucagon làm tăng lượng đường máu do
Insulin làm giảm lượng đường máu do tác dụng của nó lên các tế bào đích ở gan.
Vai trò kích thích gần như toàn bộ các tế bào cơ Gan, cơ xương và mô mỡ dự trữ một lượng thể ngoài
não để hấp thu glucose vào lớn nhiên liệu. Khi lượng đường máu giảm máu, còn do làm
chậm phân giải tới hoặc dưới ngưỡng (khoảng glycogen trong gan. 90mg/100ml),
glucagon báo hiệu cho các Insulin được sử dụng phổ biến để điều trị tế bào gan để tăng
thuỷ phân glycogen bệnh đái tháo đường. thành glucose và đưa nó vào máu. Mục đích
Glucagon kìm hãm quá trình sinh tổng hợp
Insulin kích thích các quá trình tổng hợp, axit béo bằng cách làm giảm sự tạo thành kìm
hãm các quá trình phân giải ở mô cơ, axit piruvic và giảm hoạt độ của axetilgan, mô mỡ.
Insulin làm tăng vận tốc CoA-cacboxilaz. Hơn nữa, glucagon cũng tổng hợp glicogen,
axit béo, protein, kích làm tăng lượng AMPv trong tế bào mô mỡ, thích quá trình phân
giải glucose. kích thích quá trình phân giải triaxilglixerol.
Câu 4: Khái niệm enzim, trung tâm hoạt động của enzim và đặc tính của trung tâm hoạt động?
Một số tính chất quan trọng của enzim? Tính đặc hiệu của enzim? Trình bày ảnh hưởng của nhiệt
độ, pH, nồng độ cơ chất (nêu biểu thức) tới hoạt tính xúc tác của enzim? Km của enzim là gì? Trình
bày khái niệm ức chế cạnh tranh, không cạnh tranh, phi cạnh tranh và ảnh hưởng của nồng độ
chất ức chế tới hằng số Km và Vmax trong ba trường hợp trên? Lấy ví dụ về ứng dụng của công nghệ enzim trong thực tế?
4.1. Khái niệm enzim, trung tâm hoạt động của enzim và đặc tính của trung tâm hoạt động? Một
số tính chất quan trọng của enzim?
- Enzim là chất xúc tác sinh học, là các chất protein có khả năng xúc tác đặc hiệu cho các phản ứnghoá sinh học.
- Bản chất hoá học của enzim là protein, do đó cấu trúc không gian của toàn bộ phân tử có vai tròquan
trọng đối với hoạt tính xúc tác của enzim. Tuy nhiên, có một phần nhỏ của phân tử enzim chứa các
nhóm chức trực tiếp kết hợp với cơ chất (chất phản ứng bị chuyển hoá dưới tác dụng của enzim) tham
gia trực tiếp trong việc hình thành, cắt đứt các liên kết,… để tạo thành sản phẩm phản ứng gọi là trung
tâm hoạt động của enzim. - Đặc tính của TTHĐ:
+ TTHĐ của enzim chỉ chiếm một tỉ lệ thể tích tương đối bé của phân tử enzim.
+ TTHĐ bao gồm nhiều nhóm chức khác nhau của axit amin, phân tử nước liên kết và trong nhiều
trường hợp có cả ion kim loại, các nhóm chức của coenzim.
+ TTHĐ có cấu hình không gian phức tạp được hình thành và giữ vững nhờ mạng lưới liên kết hidro
tạo ra giữa các nhóm chức trong phân tử protein của enzim.
+ Sự tương thích về cấu hình không gian giữa TTHĐ và cơ chất có thể giống như chìa khoá tra vào ổ
khoá hoặc cũng có thể được hình thành một cách mềm dẻo chỉ xuất hiện khi có quá trình tiếp xúc giữa
enzim với cơ chất, nghĩa là cả enzim và cơ chất đều phải biến dạng để tương thích với nhau.
- Một số tính chất quan trọng của enzim:
+ Enzim có bản chất là protein nên có tất cả thuộc tính lý hóa của protein. Đa số enzim có dạng hình cầu
và không đi qua màng bán thấm do có kích thước lớn.
+ Tan trong nước và các dung môi hữu cơ phân cực khác, không tan trong ete và các dung môi không phân cực.
+ Không bền dưới tác dụng của nhiệt độ, nhiệt độ cao thì enzim bị biến tính. Môi trường axit hay bazơ
cũng làm enzim mất khả năng hoạt động.
+ Enzim có tính lưỡng tính: tùy pH của môi trường mà tồn tại ở các dạng: cation, anion hay trung hòa điện.
+ Enzim có cường độ xúc tác rất lớn: ở các điều kiện thích hợp, hầu hết các phản ứng có enzim xảy ra
với tốc độ nhanh gấp 108-1011 lần so với khi có xúc tác.
+ Enzim tác dụng trong điều kiện “êm dịu”, thường tác dụng trong khoảng nhiệt độ 30-50oC, pH trung
tính và áp suất thường.
+ Tất cả các enzim có nguồn gốc tự nhiên không độc, điều này có ý nghĩa quan trọng trong công nghiệp thực phẩm và y học.
4.2. Tính đặc hiệu của enzim:
- Đặc hiệu kiểu phản ứng: Mỗi enzim chỉ có thể xúc tác cho một trong các kiểu phản ứng chuyển
hoánhất định như phản ứng oxi hoá khử, chuyển vị, thuỷ phân,… - Đặc hiệu cơ chất:
+ Đặc hiệu tuyệt đối: Enzim chỉ có tác dụng trên một chất nhất định và hầu như không có tác dụng với chất nào khác.
+ Đặc hiệu nhóm tuyệt đối: Các enzim này chỉ tác dụng lên những chất có cùng một kiểu cấu trúc phân
tử, một kiểu liên kết và có những yêu cầu xác định đối với nhóm nguyên tử ở gần liên kết chịu tác dụng.
+ Đặc hiệu nhóm tương đối: Mức độ đặc hiệu kém hơn nhóm trên ở chỗ enzim không có những đòi hỏi
gì nghiêm ngặt đối với nhóm ở gần liên kết bị phân giải.
4.3. Trình bày ảnh hưởng của nhiệt độ, pH, nồng độ cơ chất (nêu biểu thức) tới hoạt tính xúc tác
của enzim? Km của enzim là gì?
- Ảnh hưởng của nhiệt độ: Hoạt tính xúc tác (hay tốc độ phản ứng) của enzim tăng khi nhiệt độ
tăng.Nhưng chỉ tăng đến một giá trị nào đó, rồi tốc độ phản ứng không tăng nữa và bắt đầu giảm khi
nhiệt độ tiếp tục tăng. Nhiệt độ khi đó enzim đạt giá trị hoạt tính xúc tác cực đại gọi là nhiệt độ tối ưu của enzim.
- Ảnh hưởng pH: Enzim thường chỉ ổn định ở khoảng giá trị pH nhất định, các giá trị pH nằm
ngoàikhoảng giá trị này thường dẫn đến sự thay đổi cấu trúc không gian, gây biến tính và làm giảm
hoạt tính xúc tác. Ở giá trị pH ổn định giá trị K xúc tác và Km cũng đều phụ thuộc vào pH.
- Ảnh hưởng của nồng độ cơ chất: Phương trình Michaelis-Menten là phương trình biểu diễn sự
ảnhhưởng của nồng độ cơ chất tới tốc độ phản ứng của enzim:
Trong đó: V0 là tốc độ ban đầu của phản ứng, Vmax là tốc độ tối đa, [S] là nồng độ cơ chất ban đầu, còn
Km được gọi là hằng số Michaelis.
Từ phương trình trên ta xét 3 trường hợp sau:
- Km của enzim được gọi là hằng số Michaelis là nồng độ cơ chất khi tốc độ phản ứng bằng một nửa tốc độ cực đại.
4.4. Trình bày khái niệm ức chế cạnh tranh, không cạnh tranh, phi cạnh tranh và ảnh hưởng của
nồng độ chất ức chế tới hằng số Km và vmax trong ba trường hợp trên?
- Ức chế cạnh tranh là kiểu ức chế mà trong đó cơ chất và chất ức chế không liên kết với enzim ởcùng
thời điểm. Nguyên nhân là do chất ức chế có ái lực đối với TTHĐ của enzim cùng vị trí với liên kết
giữa cơ chất và enzim, cơ chất và chất ức chế cùng cạnh tranh để xâm nhập vào TTHĐ của enzim.
Khi nồng độ chất ức chế tăng hay giảm thì vẫn sẽ đạt giá trị Vmax đặc trưng của enzim. Do đó có thể
thấy ức chế cạnh tranh không ảnh hưởng đến Vmax. Còn khi nồng độ chất ức chế tăng thì giá trị Km sẽ tăng.
- Ức chế không cạnh tranh là dạng ức chế hỗn hợp trong đó liên kết của chất ức chế với enzim làm
giảm hoạt độ của enzim nhưng không ảnh hưởng đến liên kết của cơ chất.
Khi nồng độ chất ức chế không cạnh tranh tăng thì Vmax sẽ giảm trong khi đó Km không thay đổi.
- Ức chế phi cạnh tranh là dạng ức chế trong đó chất ức chế chỉ liên kết với phức cơ chất-enzim.
Khi nồng độ chất ức chế phi cạnh tranh tăng thì Vmax giảm và Km giảm.
4.5. Lấy ví dụ về ứng dụng của công nghệ enzim trong thực tế?
- Trong nông nghiệp: Enzim được sử dụng để chế biến các thức ăn cho động vật; đặc biệt là độngvật
còn non, nâng cao hiệu quả sử dụng thức ăn của chúng, cai sữa sớm.
Ví dụ như: Các enzim được sử dụng với mục đích này thường là các enzim thuỷ phân như amylase,
proteinase, đặc biệt là cellulase, hemicellulase. Chúng thủy phân các chất phân tử lớn thành dạng dễ
hấp thụ hơn nên thường làm tăng hiệu quả sử dụng thức ăn, tăng khối lượng đàn gia súc.
- Trong y học: Enzim được sử dụng làm thuốc chữa bệnh, sản xuất một số thuốc chẳng hạn như: sử
dụng protease làm thuốc chống tắc nghẽn tim mạch, tiêu mủ vết thương, làm thông đường hô hấp, chống viêm.
- Trong công nghiệp thực phẩm: Enzim được dùng trong quá trình chế biến cá, thịt, sữa, chế biếnhoa
quả, sản xuất các loại nước uống, sản xuất bánh kẹo, bánh mì,…
Ví dụ như: Enzim protease được sử dụng trong công nghiệp chế biến thịt với mục đích làm mềm
thịt, tạo thức ăn dễ tiêu hóa, tạo ra các loại dịch thủy phân giàu protein. Enzim renin và pepsin được
khai thác tính đông tụ sử dụng trong sản xuất phomat.
Câu 5: Vitamin: Khái niệm, phân loại, vai trò? Một số lời khuyên khi chế biến đồ ăn có chứa vitamin.
5.1. Khái niệm: Vitamin là những phân tử hữu cơ rất quan trọng đối với các quá trình sống và phát
triển của động vật cấp cao và người nhưng cơ thể lại không tự tổng hợp được mà phải đưa vào cơ thể qua thức ăn.
5.2. Phân loại: Vitamin thường được chia làm 2 nhóm lớn đó là:
- Các vitamin tan trong nước: gồm 8 loại vitamin B và vitamin C.
- Các vitamin tan trong chất béo: vitamin A, D, E, K. 5.3. Vai trò:
- Vitamin là chất xúc tác và biến đổi thức ăn, tạo năng lượng cần cho hoạt động sống của các tế bào trong cơ thể.
- Vitamin rất cần thiết cho sự phát triển và tăng trưởng bình thường của cơ thể.
- Vitamin có khả năng bảo vệ tế bào khỏi các tấn công của các tác nhân nhiễm trùng nhờ đặc tínhchống
lại quá trình oxy hóa, khử độc và sửa chữa các cấu trúc bị tổn thương.
- Vitamin giúp tăng cường hệ miễn dịch của cơ thể.
- Vitamin tham gia điều hòa hoạt động của tim với hệ thần kinh.
- Ngoài những vai trò chung của vitamin, mỗi loại lại đóng vai trò riêng đối với cơ thể, chẳng hạnnhư:
+ Vitamin B: kích thích ăn uống, giúp tóc bóng mượt, đặc biệt góp phần vào sự phát triển của hệ thần kinh.
+ Vitamin A: Giúp làm sáng mắt, chống lại quá trình lão hóa của cơ thể.
+ Vitamin C: Làm chậm sự oxy hóa, ứng dụng nhiều trong da liễu.
5.4. Một số lời khuyên khi chế biến đồ ăn có chứa vitamin.
- Thao tác chuẩn bị rau củ (nhặt, rửa) cần thực hiện nhanh chóng, không nên cắt nhỏ hoặc nghiền
nátmột số loại rau củ.
- Không nên dùng quá nhiều nước khi nấu rau củ để đảm bảo giữ lại được các loại vitamin thiết yếu
như vitamin B, vitamin C, … hay các chất chống oxy hóa.
- Nên nấu ở nhiệt độ thấp và vừa phải để đảm bảo ổn định cấu trúc của các loại vitamin và khoángchất.
- Không nên nấu ăn quá lâu và không hâm nóng lại đồ ăn có chứa vitamin.
- Nên đậy vung nồi trong khi nấu, hạn chế mở nắp nồi để đồ ăn không bị tiếp xúc với ánh sáng,
ảnhhưởng đến lượng vitamin.
Câu 6: Hiểu biết về bệnh tiểu đường.
6.1. Đái tháo đường hay còn gọi là tiểu đường, là bệnh rối loạn chuyển hóa đặc trưng với biểu
hiện lượng đường ở trong máu luôn ở mức cao hơn so với bình thường do cơ thể thiếu hụt về
tiết insulin hoặc đề kháng với insulin hoặc cả 2, dẫn đến rối loạn quan trọng về chuyển hóa
đường, đạm, mỡ, chất khoáng.
Có hai loại đái tháo đường, mỗi kiểu đều có glucose trong máu cao, nhưng với các nguyên nhân rất
khác nhau. Đó là: tiểu đường type 1 và tiểu đường type 2.
6.2. Tiểu đường type 1.
6.2.1. Tiểu đường type 1 hay tiểu đường phụ thuộc insulin, là thể bệnh do tế bào beta của tuyến
tụy bị phá hủy gây giảm tiết insulin hoặc không tiết ra insulin, khiến lượng insulin lưu hành trong máu rất ít.
Tiểu đường type 1 thường xuất hiện ở người trẻ, phá huỷ khả năng sản sinh insulin.
6.2.2. Triệu chứng của tiểu đường type 1.
- Cảm thấy đói và mệt.
- Thường xuyên khát nước và đi tiểu nhiều. - Khô miệng, ngứa da. - Sụt cân.
6.2.3. Phương pháp điều trị tiểu đường type 1: Điều trị bắt buộc dùng insulin trong suốt quãng đời còn
lại và theo dõi chế độ ăn và lượng đường trong máu của người bệnh.
6.3. Tiểu đường type 2.
6.3.1. Tiểu đường type 2 hay tiểu đường không phụ thuộc insulin, trước kia được gọi là bệnh tiểu
đường của người lớn tuổi. Ở thể bệnh này, insulin do tuyến tụy tiết ra mặc dù đạt số lượng
như người bình thường nhưng lại giảm, hoặc không có vai trò điều hòa lượng đường trong
máu do giảm chức năng của tế bào beta tuyến tụy tiến triển trên nền tảng đề kháng insulin.
Thể tiểu đường này thường xuất hiện sau tuổi 40, nhưng thậm chí trẻ em quá cân và lười
vận động có thể sinh bệnh này. Trên 90% những người mắc tiểu đường là type 2.
6.3.2. Triệu chứng của tiểu đường type 2. - Nhiễm trùng nấm men.
- Vết loét hoặc vết thương chậm lành.
6.3.3. Phương pháp điều trị tiểu đường type 2: Nếu bệnh nhân không cải thiện được tình trạng tăng
lượng đường trong máu bằng chế độ dinh dưỡng và tập luyện thể dục hàng ngày, bệnh nhân có thể sử
dụng thuốc uống hoặc thuốc tiêm để ổn định lượng đường trong máu.
6.4. Biến chứng bệnh tiểu đường:
- Mạch máu: Việc tăng glucose máu kéo dài có thể làm tổn thương mạch máu. Nếu tổn thương ởmạch
máu lớn có thể gây ra bệnh tai biến mạch máu não, nhồi máu cơ tim, tổn thương thành mạch và hẹp
các động mạch tứ chi, thậm chí tắc mạch gây hoại tử chi. Tổn thương ở mạch máu nhỏ sẽ gây rối loạn
hoạt động chức năng của các cơ quan như thận, võng mạc mắt, thần kinh ngoại biên nếu không được
điều trị hiệu quả có thể gây suy thận mãn dẫn đến nguy cơ phải chạy thận nhân tạo hay phải ghép
thận, giảm thị lực dẫn đến mù lòa, dị cảm ở 2 chi dưới…
- Hô hấp: Bệnh nhân tiểu đường dễ bị viêm phổi và viêm phế quản do bị bội nhiễm vi khuẩn.
- Tiêu hóa: Người bệnh có thể bị viêm quanh nướu răng, rối loạn chức năng gan, viêm loét dạ dày,tiêu chảy.
- Da: Bệnh nhân có thể thấy ngứa ngoài da, hay bị mụn nhọt, lòng bàn tay và bàn chân ánh vàng,
xuấthiện u màu vàng gây ngứa ở gan bàn chân, bàn tay, mông, viêm mủ da…
- Bệnh Alzheimer: Bệnh nhân tiểu đường type 2 có nguy cơ cao mắc bệnh Alzheimer.
Câu 7: Khái niệm, cấu tạo phân tử, chức năng của protein đối với cơ thể sống. Các tính chất quan
trọng của protein. Các bậc cấu trúc của protein.
7.1. Khái niệm. Protein là polymer sinh học của L-α-aminoaxit kết hợp với nhau bằng liên kết peptit.
7.2. Cấu tạo phân tử:
7.2.1 Thành phần nguyên tố của protein:
Tất cả protein đều chứa các nguyên tố: C (50-55%), O (21-24%), N (15-18%), H (6,5-7,3%), một số
còn có một lượng nhỏ S (0-0,24%). Ngoài các nguyên tố trên, một số protein còn chứa một lượng rất ít
các nguyên tố khác như: P, Fe, Zn, Cu, Mn, Ca,…
7.2.2. Đơn vị cấu tạo cơ sở của protein là axit amin.
Thuỷ phân hoàn toàn phân tử protein, chủ yếu nhận được các L-α-aminoaxit. Trong phân tử các axit
amin này, nguyên tử C ở vị trí α so với nhóm cacboxil kết hợp với nhóm amin, nguyên tử H và gốc R.
Gốc R được gọi là mạch bên. CTCT chung của các axit amin này như sau:
Như vậy về mặt cấu tạo, các axit amin của protein chỉ khác nhau ở mạch bên (nhóm R). Mặc dù protein
rất đa dạng nhưng hầu hết chúng đều được cấu tạo từ 20 L-α-aminoaxit và 2 amit tương ứng.
7.3. Chức năng của protein:
- Xúc tác: Các protein có chức năng xúc tác cho phản ứng sinh học có tên chung là enzim. Hầu hếtcác
phản ứng của hệ thống sinh học từ những phản ứng đơn giản như phản ứng hidrat hoá CO2 đến những
phản ứng khá phức tạp như sao chép mã di truyền đều do enzim xúc tác. Đây được xem là chức năng
quan trọng nhất của protein.
- Vận tải: Protein đóng vai trò như là các phương tiện vận tải chuyên chở các chất trong cơ thể. Ví
dụ:hemoglobin, mioglobin (ở động vật có xương sống), hemoxianin (ở động vật không xương sống)
kết hợp với O2 và vận chuyển đến khắp các mô và cơ quan trong cơ thể.
- Vận động: Nhiều protein trực tiếp tham gia trong quá trình chuyển động như co cơ, chuyển vị trí
củaNST trong quá trình phân bào, di động của tinh trùng... Ví dụ: miosin và actin giữ vai trò co cơ ở hầu hết các tế bào.
- Bảo vệ: Đó là các kháng thể trong máu. Chúng có khả năng nhận biết, "bắt" những chất lạ xâm
nhậpvào cơ thể và loại trừ chúng ra khỏi cơ thể. Ví dụ: các inteferon là những protein do tế bào động
vật có xương sống tổng hợp và tiết ra để chống lại sự nhiễm virus.
- Điều hoà: Điều hoà quá trình thông tin di truyền, điều hoà quá trình trao đổi chất. Đó là cáchoocmon,
chất hoạt hoá, chất kìm hãm, chất tiếp nhận.
- Truyền xung thần kinh: Một số protein có vai trò trung gian cho phản ứng trả lời của tế bào thần
kinhđối với các kích thích đặc hiệu. Ví dụ: vai trò của sắc tố thị giác rodopxin ở màng lưới mắt giúp
mắt nhìn được trong điều kiện thiếu sáng.
- Cấu trúc: Tạo màng tế bào, vỏ virut, lông tóc, da, móng. Các protein này thường có dạng sợi
nhưsclerotin có trong lớp vỏ ngoài cùng của côn trùng; fibroin của tơ tằm, tơ nhện; colagen, elastin
của mô liên kết, mô xương.
- Dự trữ: Là chất dinh dưỡng quan trọng cung cấp các aminoaxit cho phôi phát triển. Ví dụ,
albumintrong lòng trắng trứng, casein trong sữa,…
7.4. Các tính chất quan trọng của protein.
7.4.1. Khối lượng và hình dạng phân tử protein.
- Protein có khối lượng phân tử tương đối lớn, có dạng hình cầu hoặc dạng sợi.
- Protein hình cầu tan trong nước hoặc dung dịch muối loãng, rất hoạt động về mặt hoá học. Thuộcnhóm
này có hầu hết protein có hoạt tính xúc tác như albumin, globulin, hemoglobin,…
- Tỉ lệ giữa trục dài và trục ngắn của phân tử hình cầu là khoảng 20, còn các protein hình sợi thì tỉ lệnày
lớn hơn nhiều. Chiều dài protein hình sợi đạt tới 3000 Ao nhưng đường kính chỉ 15 Ao. Các protein
hình sợi tương đối trơ về mặt hoá học, chủ yếu có chức năng cơ học ví dụ như: colagen của da, xương,
sụn, gân, răng; keratin của tóc, lông,…
7.4.2. Tính chất lưỡng tính của protein.
Protein là chất lưỡng tính vì trong phân tử protein có nhiều nhóm phân cực của mạch bên. Có thể điều
chỉnh pH để tách riêng các protein ra khỏi hỗn hợp của chúng. Khi pH=pI các protein dễ dàng kết tụ lại
với nhau làm cho protein kết tủa.
7.4.3. Tính chất dung dịch keo protein, sự kết tủa protein.
Khi hoà tan, protein tạo thành dung dịch keo. Các phần tử keo có kích thước lớn. không đi qua màng
bán thấm. Độ bền dung dịch keo protein phụ thuộc vào nhiều yếu tố, ví dụ như sự tích điện của phân tử
protein, mức độ hidrat hoá, nhiệt độ.... Khi thay đổi các yếu tố này sẽ tạo ra kết tủa protein. Nếu loại bỏ
các yếu tố gây kết tủa thì protein có thể trở lại tạo thành dung dịch keo như trước đây. Người ta thường
dùng các muối và cơ như (NH4)2SO4, hay các dung môi hữu cơ như axeton, etanol để tạo kết tủa protein
nhưng phải tiến hành ở nhiệt độ thấp. Các yếu tố gây biến tính không thuận nghịch thường được sử dụng
để loại bỏ protein ra khỏi dung dịch: dùng nhiệt, các axit mạnh. các kim loại nặng,…
7.4.4. Khả năng hấp thụ tia tử ngoại của protein.
Dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở vùng có bước sóng 180-220nm và 250300nm.
7.4.5. Khả năng thuỷ phân của protein.
Các phân tử protein có thể bị thủy phân bằng axit, kiềm hay enzim cho các polipeptit và cuối cùng là các aminoaxit.
7.5. Các bậc cấu trúc của protein.
7.5.1. Cấu trúc bậc 1: Là trình tự sắp xếp các gốc axit amin trong mạch polipeptit. Cấu trúc này
được giữ vững nhờ liên kết peptit (liên kết cộng hoá trị). Cấu trúc bậc 1 có vai trò tối quan trọng:
trình tự, thành phần các axit amin → tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptit → ảnh hưởng
việc hình thành cấu trúc không gian của protein và từ đó quy định đặc tính của protein.
7.5.2. Cấu trúc bậc 2: Cấu trúc bậc 2 của protein là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptit
trong không gian. Chuỗi polypeptit thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn
α và cấu trúc gấp nếp β, được cố định bởi các liên kết hydro giữa những axit amin ở gần nhau.
7.5.3. Cấu trúc bậc 3: Các xoắn α hoặc gấp nếp β cuộn lại với nhau thành búi có cấu hình không
gian ba chiều đặc trưng cho từng loại protein tạo nên cấu trúc bậc 3. Cấu trúc này đặc biệt phụ
thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptit. Cấu trúc bậc 3 được giữ vững nhờ
các liên kết cầu disunfit (-S-S-), tương tác VanderWaals, liên kết hydro, liên kết ion. Cấu trúc
không gian này quyết định hoạt tính chức năng của protein.
7.5.4. Cấu trúc bậc 4: Là một trạng thái tổ hợp hình thành từ nhiều tiểu phần protein đã có cấu
trúc bậc 3 hoàn chỉnh. Khi protein có chứa từ 2 chuỗi polypeptit trở lên, chúng có cấu trúc bậc 4.
Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hyđro.