Hóa Sinh - Cấu Trúc và Chức Năng của Protein Môn Hóa sinh học | Trường Đại học Công nghiệp Thành phố Hồ Chí Minh

Protein
Protein: Là các đại phân tử đa dạng nhất trong các hệ thống sống và phục vụ các chức năng quan
trọng trong hầu hết tất cả các quá trình sinh học. Chúng hoạt động như các chất xúc tác, cung cấp hỗ
trợ cơ học, tạo ra chuyển động, kiểm soát sự phát triển và phân hóa, và nhiều hơn nữa.
Cấu trúc ba chiều của protein:
Cấu trúc chính (cấu trúc bậc 1):
 Polypeptide bao gồm các acid amin
được liên kết bởi một liên kết peptide.
 Liên kết peptide còn được gọi là liên kết amide.
 Mỗi acid amin trong protein được gọi là đơn phân.
Sự liên kết của 2 acid amin đi kèm với sự mất đi của một phân tử nước.
Một chuỗi polypeptide có tính hướng. Đầu amino được coi là bắt đầu của chuỗi polypeptide.
Đầu carboxyl là phần cuối của chuỗi polypeptide.
Cấu trúc chính luôn được viết từ đầu amino đến đầu carboxyl, hoặc từ trái sang phải.
Xương sống của chỗi polypeptide:
Chuỗi polypeptide bao gồm một phần lặp lại gọi là mạch chính (mạch chính) hoặc xương sống và một
phần biến đổi bao gồm các chuỗi bên amino acid đặc trưng.
• Xương sống có khả năng tạo liên kết hydro nhờ vào các nhóm carbonyl và các nguyên tử hydro liên
kết với nitơ của nhóm amine.
• Hầu hết các protein bao gồm từ 50 đến 2000 amino acid.
• Trọng lượng phân tử trung bình cho một amino acid là 110g mol-1.
Liên kết disunfua của chuỗi polypeptide:
• Trong một số protein, chuỗi polypeptide có thể được liên kết chéo bởi các liên kết disulfide.
• Các liên kết disulfide hình thành do sự oxy hóa của hai cysteine.
• Đơn vị kết quả của hai cysteine liên kết được gọi là cystine.
Sơ đồ của Phản ứng Liên kết Chéo:
Sự hình thành một liên kết disulfide giữa hai dư lượng
cysteine là một phản ứng oxi hóa.
Chuỗi polypeptide linh hoạt nhưng bị hạn chế về mặt cấu hình:
 Trong cấu hình trans, hai nguyên tử carbon α nằm ở hai bên đối diện của liên kết peptide.
 Trong cấu hình cis, các nhóm này nằm ở cùng một bên của liên kết peptide.
 Hầu hết các liên kết đều ở dạng trans, hạn chế va chạm trong không gian của R.
CẤU TRÚC BẬC 2: Chuỗi polipeptit có thể gấp thành cấu trúc đều đặn
• Cấu trúc bậc 2: Là cấu trúc ba chiều được hình thành bởi các liên kết hydro giữa các nhóm peptit NH
và CO của các amino axit nằm gần nhau trong cấu trúc bậc 1.
• Xoắn α, gấp nếp β và các ngoặt là những ví dụ nổi bật về cấu trúc bậc 2.
• α helix (xoắn α) là một cấu trúc dạng ống xoắn chặt, với các nhóm R từ trục của helix.
• Nhóm CO của mỗi axit amin tạo thành một
liên kết hydro với nhóm NH của axit amin
nằm cách đó bốn đơn phân trong chuỗi.
• Về cơ bản, tất cả các α helix được tìm thấy trong protein đều xoắn phải
• Một α helix có 3.6 dư lượng mỗi vòng xoắn (hoặc 5.4 Å).
• Liên kết hydro đóng vai trò giữ sự bền vững của cấu trúc xoắn. β sheet
• Các tấm beta được hình thành bởi các sợi β liền kề.
• Ngược lại với xoắn α, chuỗi polipeptide trong sợi β được kéo dài hoàn toàn.
• Các sợi của một tấm β có thể song song, đối song song hoặc hỗn hợp.
CẤU TRÚC BẬC BA: Protein tan trong nước gấp lại thành cấu trúc nhỏ gọn
• Là sự sắp xếp không gian của các axit amin cách xa nhau trong cấu trúc bậc một và mô hình hình thành liên kết disulfide.
• Cấu trúc bậc ba được xây dựng từ sự kết hợp của các thành phần cấu trúc bậc hai.
• Mức cấu trúc này là kết quả của các tương tác giữa các nhóm R của chuỗi peptide.
Các lực, liên kết và tương tác chịu trách nhiệm cho cấu trúc bậc ba của protein (quan trọng)
• Hiệu ứng kỵ nước chịu trách nhiệm cho hầu hết cấu trúc bậc ba của một protein (Protein gập lại và
chôn vùi các dư lượng kỵ nước của nó trong lõi, tránh xa nước xung quanh).
• Liên kết disulfide là các liên kết cộng hóa trị giữa các nguyên tử lưu huỳnh của hai dư lượng cysteine.
• Salt bridges là các tương tác tĩnh điện giữa một chuỗi bên mang điện tích âm và một chuỗi mang điện tích dương. • Liên kết hydro.
• Tương tác Van der Waals (giữa các dư lượng kỵ nước).
• Các protein hình cầu tạo thành các cấu trúc ba chiều phức tạp, rất chặt chẽ. Phần bên trong gồm các
axit amin kỵ nước, bên ngoài gồm các axit amin tích điện và phân cực (ưa nước).
Cấu trúc bậc ba của nhiều protein có thể được chia thành các đơn vị cấu trúc và chức năng:
• Các cấu trúc siêu thứ cấp là sự kết hợp của cấu trúc thứ cấp được tìm thấy trong nhiều protein.
• Một số protein có hai hoặc nhiều cấu trúc giống nhau hoặc giống hệt nhau được gọi là domains (miền).
Cấu Trúc Bậc 4: Nhiều Chuỗi Polypeptide Có Thể Tập Hợp Thành Một Protein.
(1 chuỗi Polypeptide = bậc 3, nhiều chuỗi Polypeptide = bậc 4).
• Nhiều protein được cấu thành từ nhiều chuỗi polypeptide gọi là tiểu đơn vị (subunits). Những protein
như vậy được cho là có cấu trúc bậc 4 và được gọi là oligomers vì chúng có hai hoặc nhiều tiểu đơn vị.
• Cấu trúc bậc 4 mô tả cách mà các tiểu đơn vị được sắp xếp trong protein tự nhiên. Các tiểu đơn vị
được giữ chặt với nhau bằng các lực không liên kết.
• Heteromeric: cấu thành từ các tiểu đơn vị khác nhau, mỗi tiểu
đơn vị được sản xuất bởi một gen khác nhau.
• Homomeric: cấu thành từ cùng một đơn vị monomer, được sản xuất bởi cùng một gen.
Các lực, liên kết và tương tác chịu trách nhiệm cho cấu trúc bậc bốn của protein:
• Các lực, liên kết và tương tác mà chịu trách nhiệm cho sự hình thành cấu trúc bậc ba cũng tham gia
vào cấu trúc bậc bốn để liên kết các chuỗi polypeptide khác nhau.
• Các protein có thể bị biến tính bởi nhiệt, điều này có tác động phức tạp đến nhiều tương tác yếu
trong protein. Nếu nhiệt độ tăng chậm, cấu trúc của protein thường vẫn còn nguyên cho đến khi xảy ra
sự mất cấu trúc, dẫn đến sự mất chức năng sinh học. VAI TRÒ CỦA PROTEIN