Bài giảng môn Hóa đại cương về "Hóa học Hemogoblin"

Bài giảng môn Hóa đại cương về "Hóa học Hemogoblin" của Đại học Nguyễn Tất Thành với những kiến thức và thông tin bổ ích giúp sinh viên tham khảo, ôn luyện và phục vụ nhu cầu học tập của mình cụ thể là có định hướng ôn tập, nắm vững kiến thức môn học và làm bài tốt trong những bài kiểm tra, bài tiểu luận, bài tập kết thúc học phần, từ đó học tập tốt và có kết quả cao cũng như có thể vận dụng tốt những kiến thức mình đã học vào thực tiễn cuộc sống. Mời bạn đọc đón xem!

lOMoARcPSD|36625228
Chương 11
Hóa hc
Hemoglobin
1
Ni dung
Đại cương
Hemoglobin (Hb)
lOMoARcPSD|36625228
1
. ĐẠI CƯƠNG
Cromoprotein
Protein phc tp
nhóm ngoi
là cht
màu
Hemoglobin
Myoglobin
Chlorophyl
Cytocrom
Catalase
Flavoprotein
(
riboflavin
)
Feritin (Fe)
Homocyanin
(
Cu
)
lOMoARcPSD|36625228
Cu to hóa hc
Nhân cơ bản là
porphin
4
vòng pyrol
đánh số
I, II, III, IV (chiu
KĐH)
4
cu ni methylen
hiu
a, b, g, d
Nhóm thế trên khung
đánh s t 1 đến 8
Porphyrin
Cu to hóa hc
Porhyrin = nhân porphin + nhóm thế
Methyl (M)
Acetyl (A)
Propionyl (P)
Vinyl (V)
Porphyrin
Tính cht
Có màu
Độ tan ph thuc s ng nhóm carboxyl
To phc vi kim loi
Tính kim yếu (N nhân pyrol) + tính acid (nhóm
COOH mch nhánh). pH
i
~ 3-4.5
Porphyrin
2
. HEMOGLOBIN (HB
)
Kíhiu:Hb(huyết
sct, huyếtcu
tố), màuđỏ
Hngcungưi
cha~ 32% Hb
(15
g/100 ml máu
toànphn)
Vaitrò
Vn chuyn O
2
, CO
2
h đệmquantrng
Hb -Protein vnchuynO
2
Gm 2 phn:
Protein thun
:
globin (apoprotein
)
Nhóm ngoi
:
hem (nhóm prosthetic
)
Cu to hóa hc
Là hp cht gm có nhân
protoporphyrin IX
gn
vi st hóa tr II (
Fe
2+
)
Fe
2+
nmtrungtâmnivi4nguyêntNca4
vòngpyrolqua4liênkết(2lkCHTvà2lkphitrí)
Hem
Fe
2+
còn 2 lk phi trí thng góc mp phân t,
mi lk 1 phía
Kết hp globin
Kết hp O
2
/CO
2
Hem
Hem b oxi hóa thành
hematin
, khi đó Fe
2+
biến
thành
Fe
3+
Hematin kết tinh dng mui tinh th clohydrat đặc
bit(tinh th Hemin hay Teichman).
ng dụng: xác định vết máu trong pháp y
Hem
Globin
Trong cu trúc bc II
chuỗi α tạo nên 7 đoạn xon chuỗi β tạo nên 8
đon xon
Mỗi đoạn xon t 7 20 aa, ký hiệu A,B, C…
Trong cu trúc bc III
Các chuỗi α, β cuộn khúc tại đoạn aa không xon
Mi chui polypeptid xon và cun khúc + Hem = tiu
đơn vị ca Hb
V mt không gian
Globin to khe k c
Hem vùi trong khe k c Tương tác bằng các lk:
ion
Hydro
Lc Van der waals
ngườitrưởngthành, globincaHbA gm
chuipolypeptide cócutrúcbcI
4
2
chui
α
michuicó
141
aa
2
chui
β
michuicó
146
aa
Cácchuign vi nhau bng tương tác không cộnghóa
trtothành
2
dimer
(αβ)
1
và(αβ)
2
Globin
Cu trúc ca Hemoglobin
Mi chui polypeptide ca globin kết hp 1
Hem qua 2 liên kết phi trí gia Fe
2+
ca
Hem vi 2 N ca nhân imidazol thuc aa
Histidin trong mi chui globin mt
tiểu đơn vị
His F8: his gn
( kết hp trc tiếp)
His E7: his xa
2.2. Các loi Hemoglobin
Hb bình thường
Hb G Phôi thai
Hb P Phôi thai
Hb F Bào thai và tr sơ sinh Hb A
Người trưởng thành
Hb A
2
2,5% tng s Hb người trưng thành
Khác nhau v thành phn aa đon xon F ca globin
Chui V trí xon polypetid/Hb F1 F2 F3 F4 F5 F6 F7 F8
F9 Hb A (b) Phe Ala Thr Leu Ser Glu Leu His Cys
Hb A2 (d) Phe Ser Gln Leu Ser Glu Leu His Cys
Hb F (g) Phe Phe Gln Leu Ser Glu Leu His Cys
Globin quyết định đặc tính chng loi ca Hb
Các Globin khác nhau do
thành phn và th t sp xếpca các aa khác
nhau
làm thay đổi cu trúc và tính chtca Hb
2.2
. Các loi Hemoglobin
2.2. Các loi Hemoglobin
Hemoglobin bt thưng
S thay đổi thành phn th t ca các aa
trong phân t Globin
Thay đổi độ tan độ bn vng ca Hb
Ảnh hưởng đến ái lc của Hb đối với oxy cũng
như sự vn chuyển oxy đến các t chc
Hb bt thưng gây bnh lý
Glu
v trí 6 ca chuỗi βđược
thay bng
val
, HC có dạng lưỡi
lim
HC b phá hy gây thiếu máu tiêu
huyếtmãn tính, đaukéo dài, đột
qu, suy thn…
Chẩn đoán: điện di,Hb S chuyn
dch v anodchậm hơn HbA
HbS
Glu
v trí 6 ca chuỗi βđược thay bng
lysin
Hng cu có hình bia
HbC
Fe luôn trng thái
Fe
3+
to methemoglobin
máu
không cha đưc bng thuc
Hb M
α-
Thalassemia
bất thường/tng hp
chuỗi polypeptidα
toHb Bart và
Hb H
Gây bnh thiếu máu hng cu nh nhưc sc
β-
Thalassemia
Đột biến/tng hp
chuỗi β
gây bnh thiếu máu huyết gii
Xy ra ch yếu ng Địa Trung Hi
Thalassemia
2.2. Các loi Hemoglobin
Hb bất thường (Hb bnh lý)
HbS (α
2
A
β
2
S
) Hng cu có dạng lưỡi lim
HbC (α
2
A
β
2
C
) Gây thiếu máu huyết gii nh
HbM Hiện tượng to methemoglobin máu do
Fe luôn trng thái Fe
3+
Thalassemia Bnh thiếu máu huyết gii do di truyn
xy ra vì có s mt cân bng trong tng
hp các chui polypeptide ca globin
•Bệnh α- •Do bất thường trong tng hp chui thalassemia
polypeptide α
•Bệnh β- •Do có những đột biến trong tng hp thalassemia
chuỗi β
Kết hp vi O
2
Kết hp vi CO
2
Kết hp CO
S oxy hóa Hb
Tính cht enzyme ca Hb
2.3
. Tính cht ca hemoglobin
Cơ chế kết hp
Đây là PƯ gắn oxy hay
s oxygen hóa, không
phải PƯ oxh vì ion sắt
vn còn hóa tr 2
Lk phi trí gia His E7
Fe
2+
b đứt, 1phân t O
2
s thế ch His E7 để gn
vi Fe
2+
1
phân t Hb gắn được 4
phân t O
2
Kết hp vi O
2
+
Hb
O
2
↔ HbO
2
Hemoglobin
oxyhemoglobin
Deoxyhemoglobin- Oxyhemoglobin
Cu hình không gn oxy
(Deoxyhemoglobin)
Dạng “căng” hay (Tense)
Có ái lc yếu đối vi oxy
Dimer αβ tương tác với nhau
qua h thng lk hydro và ion
Bn vng nh snh thành
các cu mui gia các chui
Cu hình gn oxy
(Oxyhemoglobin)
Dạng “dãn” hay (Relax)
Có ái lc mạnh đối vi oxy
Liên kết hydro và ion gia các
dimer b cắt đứt, các cu mui
b phá v, các chui
polypeptid di chuyn t do
hơn
Đưng cong bão hòa oxy
Các YTAH s kết hp gia Hb vi O
2
Tương tác hem-hem
Các tiểu đơn v có tác động cng lc: s kết
hp ca 1 phân t oxy với Hem đầu tiên s làm
tăng ái lực ca oxy vi các Hem còn li
Phân áp ca O
2
(pO
2
)
phi: pO
2
cao, PƯ theo chiều thun to HbO
2
theo máu đến mô (khong 97%-98% Hb được
bão hòa O
2
)
mô: pO
2
thấp, PƯ theo chiều nghch, HbO
2
b
phân ly nh O
2
để cung cp cho các mô
Hb đóng vai trò vn chuyn O
2
t phổi đến các
t chc
cu hình không gn oxy trng thái
T
cu hình gn oxy trng thái
R
D
eoxyhemoglobin-Oxyhemoglobin
Các YTAH s kết hp gia Hb vi O
2
Chất điều hòa 2,3-BPG
(2,3-biphosphoglycerat)
Sn phm trung gian ca quá trình
thoái hóa glucid
Có kh năng kết hp và làm bn vng
cu hình T ca phân t
deoxyhemoglobin, gim kh năng kết
hp vi oxy, kích thích gii phóng oxy
các t chc
V trí kết hp: khe h gia 2 chuỗi β,
trung tâm phân t deoxyhemoglobin
Kết hp vi carbon dioxyd (CO
2
)
S thay đổi ca pH hiu ng Bohr
Khi pH ca máu gim hay khi phân áp CO
2
(
pCO
2
)
tăng,
kh năng kết hp vi oxy ca Hb gim
Các YTAH s kết hp gia Hb vi O
2
Kết hp trc tiếp
Qua nhóm -NH
2
t do ca 4 chui
polypeptid to dn xut
carbaminohemoglobin (Carbohemoglobin)
mô: pCO
2
cao (46mmHg) PƯ theo chiều
thuận, carbohemoglobin được to thành
theo máu đến phi
phi: pCO
2
thấp (36mmHg) PƯ theo
chiu nghch, phân ly gii phóng CO
2
đào thải ra ngoài theo đường hô hp
Kết hp vi carbon dioxyd (CO
2
)
Kết hp gián tiếp
 mô:
H
+
đưc to thành t CO
2
H
+
kết hp vi Hb va phóng
thích 4 phân t oxy để to
thành HHb
+
theo máu v phi
S to H
+
, gim pH máu, nng
độ cao CO
2
thúc đẩy phóng
thích oxy và kết hp vi CO
2
ti
phi:
oxy gn vào deoxy Hb s đẩy
H
+
ra khi Hb
H
+
kết hp vi bicarbonat gii
phóng CO
2
đào thải ra ngoài
theo đường hô hp
Vai trò: vn chuyn CO
2
và H
+
t t chc
đến phổi để đào thải ra ngoài
S kết hp vi carbon monoxyd (CO)
To thành carboxyhemoglobin (HbCO) rt
bn vng, không còn kh năng vn chuyn
oxygen
Hb + CO → HbCO
CO gn vào Hb ti v trí ging oxy, ái lc vi
Hb mạnh hơn oxy gấp 220 ln nên d dàng
đẩy oxy ra khi HbO
2
HbO
2
+ CO ↔ HbCO + O2
HbCO gây ng độc nng
Điu tr: hn hp khí carbogen (95% O
2
+
5% CO
2
)
S oxy hóa hemoglobin
Các cht oxy hóa (nitrit, nitrate, clorate,
ferricanid, nitrobenzen, polyphenol…) có th
oxy hóa Fe
2+
ca Hb thành Fe
3+
to thành
methemoglobin (M-Hb) và giải phóng điện
t
M-Hb không có kh năng gn vi O
2
nên
không có chức năng hô hấp
Hb ↔ M-Hb + e
-
Tính cht enzyme ca hemoglobin
Tính cht ca peroxidase
Hb hay peroxydase
H
2
O
2
+ AH
2
2H
2
O + A
ng dụng: tìm máu trong nước tiu và phân
Tính cht ca Catalase
Hb hay catalase
2H
2
O
2
→ 2H
2
O + O
2
Tính chất đệm
Hb là h đệm trong máu quan trng th 2 sau
h đệm bicarbonate
Cutrúc:
1
chuiglobin vàhem
Trongcytosol catếbàomôcơ
Mb liênkếtviO
2
đưcgiiphóngtHb
M
yoglobin (Mb) protein dtrO
2
lOMoARcPSD|36625228
5/26/2018
22
Downloaded by Jin Dian (dianjin008@gmail.com)
THANK YOU!
39
L.O.G.O
| 1/22

Preview text:

lOMoARcPSD| 36625228 Chương 11 Hóa học Hemoglobin 1 Nội dung Đại cương Hemoglobin (Hb) 2 lOMoARcPSD| 36625228
1 . ĐẠI CƯƠNG Cromoprotein
 Protein phức tạp có nhóm ngoại là chất màu • Flavoprotein Hemoglobin
( riboflavin )MyoglobinFeritin (Fe)ChlorophylHomocyanin Cytocrom ( Cu )Catalase lOMoARcPSD| 36625228 Porphyrin  Cấu tạo hóa học  Nhân cơ bản là porphin • 4 vòng pyrol đánh số I, II, III, IV (chiều KĐH) • 4 cầu nối methylen ký hiệu a, b, g, d • Nhóm thế trên khung đánh số từ 1 đến 8 Porphyrin  Cấu tạo hóa học
 Porhyrin = nhân porphin + nhóm thế • Methyl (M) • Acetyl (A) • Propionyl (P) • Vinyl (V) Porphyrin  Tính chất  Có màu
 Độ tan phụ thuộc số lượng nhóm carboxyl
 Tạo phức với kim loại
 Tính kiềm yếu (N nhân pyrol) + tính acid (nhóm
–COOH mạch nhánh). pH i ~ 3-4.5
2 . HEMOGLOBIN (HB ) Hb -Protein vậnchuyểnO 2  Kíhiệu:Hb(huyết sắctố, huyếtcầu tố), màuđỏ  Hồngcầungười chứa~ 32% Hb (15 g/100 ml máu toànphần)  Vaitrò  Vận chuyển O 2 , CO 2  hệ đệmquantrọng Cấu tạo hóa học  Gồm 2 phần:
Protein thuần : globin (apoprotein )
Nhóm ngoại : hem (nhóm prosthetic ) Hem
 Là hợp chất gồm có nhân protoporphyrin IX gắn
với sắt hóa trị II ( Fe 2+ )
 Fe 2+ nằmởtrungtâmnốivới4nguyêntửNcủa4
vòngpyrolqua4liênkết(2lkCHTvà2lkphốitrí) Hem
 Fe 2+ còn 2 lk phối trí thẳng góc mp phân tử, mỗi lk 1 phía  Kết hợp globin  Kết hợp O 2 /CO 2 Hem
 Hem bị oxi hóa thành hematin , khi đó Fe 2+ biến thành Fe 3+
 Hematin kết tinh dạng muối tinh thể clohydrat đặc
biệt(tinh thể Hemin hay Teichman).
 Ứng dụng: xác định vết máu trong pháp y Globin
 Ở ngườitrưởngthành, globincủaHbA gồm
4 chuỗipolypeptide cócấutrúcbậcI
 2 chuỗi α mỗichuỗicó 141 aa
 2 chuỗi β mỗichuỗicó 146 aa
 Cácchuỗigắn với nhau bằng tương tác không cộnghóa
trịtạothành 2 dimer (αβ) 1 và(αβ) 2 Globin Trong cấu trúc bậc II
 chuỗi α tạo nên 7 đoạn xoắn chuỗi β tạo nên 8 đoạn xoắn
 Mỗi đoạn xoắn từ 7 – 20 aa, ký hiệu A,B, C…
Trong cấu trúc bậc III
 Các chuỗi α, β cuộn khúc tại đoạn aa không xoắn
 Mỗi chuỗi polypeptid xoắn và cuộn khúc + Hem = tiểu đơn vị của Hb Về mặt không gian
 Globin tạo khe kỵ nước
 Hem vùi trong khe kỵ nước Tương tác bằng các lk: • ion • Hydro • Lực Van der waals Cấu trúc của Hemoglobin
Mỗi chuỗi polypeptide của globin kết hợp 1
Hem qua 2 liên kết phối trí giữa Fe2+ của
Hem với 2 N của nhân imidazol thuộc aa
Histidin trong mỗi chuỗi globin một tiểu đơn vị  His F8: his gần ( kết hợp trực tiếp)  His E7: his xa 2.2 . Các loại Hemoglobin
 Globin quyết định đặc tính chủng loại của Hb  Các Globin khác nhau do
 thành phần và thứ tự sắp xếpcủa các aa khác nhau
 làm thay đổi cấu trúc và tính chấtcủa Hb 2.2. Các loại Hemoglobin Hb bình thường Hb G Phôi thai Hb P Phôi thai
Hb F Bào thai và trẻ sơ sinh Hb A Người trưởng thành Hb A2
2,5% tổng số Hb ở người trưởng thành
Khác nhau về thành phần aa ở đoạn xoắn F của globin Chuỗi
Vị trí xoắn polypetid/Hb F1 F2 F3 F4 F5 F6 F7 F8
F9 Hb A (b) Phe Ala Thr Leu Ser Glu Leu His Cys Hb A2 (d)
Phe Ser Gln Leu Ser Glu Leu His Cys Hb F (g)
Phe Phe Gln Leu Ser Glu Leu His Cys 2.2. Các loại Hemoglobin Hemoglobin bất thường
 Sự thay đổi thành phần và thứ tự của các aa trong phân tử Globin
 Thay đổi độ tan và độ bền vững của Hb
 Ảnh hưởng đến ái lực của Hb đối với oxy cũng
như sự vận chuyển oxy đến các tổ chức
Hb bất thường gây bệnh lý HbS
 Glu ở vị trí 6 của chuỗi βđược
thay bằng val , HC có dạng lưỡi liềm
 HC bị phá hủy gây thiếu máu tiêu
huyếtmãn tính, đaukéo dài, đột quỵ, suy thận…
 Chẩn đoán: điện di,Hb S chuyển
dịch về anodchậm hơn HbA HbC
 Glu ở vị trí 6 của chuỗi βđược thay bằng lysin
 Hồng cầu có hình bia Hb M
 Fe luôn ở trạng thái Fe 3+ tạo methemoglobin máu
 không chữa được bằng thuốc Thalassemia  α- Thalassemia
 bất thường/tổng hợp chuỗi polypeptidα tạoHb Bart và Hb H
 Gây bệnh thiếu máu hồng cầu nhỏ nhược sắc  β- Thalassemia
 Đột biến/tổng hợp chuỗi β gây bệnh thiếu máu huyết giải
 Xảy ra chủ yếu ở vùng Địa Trung Hải 2.2. Các loại Hemoglobin
Hb bất thường (Hb bệnh lý) HbS (α A S 2 β2 )
Hồng cầu có dạng lưỡi liềm HbC (α A C 2 β2 )
Gây thiếu máu huyết giải nhẹ HbM
Hiện tượng tạo methemoglobin máu do
Fe luôn ở trạng thái Fe3+ Thalassemia
Bệnh thiếu máu huyết giải do di truyền
xảy ra vì có sự mất cân bằng trong tổng
hợp các chuỗi polypeptide của globin
•Bệnh α- •Do bất thường trong tổng hợp chuỗi thalassemia polypeptide α
•Bệnh β- •Do có những đột biến trong tổng hợp thalassemia chuỗi β
2.3 . Tính chất của hemoglobin  Kết hợp với O 2  Kết hợp với CO 2  Kết hợp CO  Sự oxy hóa Hb
 Tính chất enzyme của Hb Kết hợp với O 2  Cơ chế kết hợp Hb + O 2 ↔ HbO 2 Hemoglobin oxyhemoglobin
 Đây là PƯ gắn oxy hay sự oxygen hóa, không phải PƯ oxh vì ion sắt vẫn còn hóa trị 2
 Lk phối trí giữa His E7 và
Fe 2+ bị đứt, 1phân tử O 2
sẽ thế chỗ His E7 để gắn với Fe 2+
 1 phân tử Hb gắn được 4 phân tử O 2
 Đường cong bão hòa oxy
Deoxyhemoglobin- Oxyhemoglobin
 Cấu hình không gắn oxy (Deoxyhemoglobin)
 Dạng “căng” hay (Tense)
Có ái lực yếu đối với oxy
 Dimer αβ tương tác với nhau
qua hệ thống lk hydro và ion
 Bền vững nhờ sự hình thành
các cầu muối giữa các chuỗi  Cấu hình gắn oxy (Oxyhemoglobin)
 Dạng “dãn” hay (Relax)
 Có ái lực mạnh đối với oxy
 Liên kết hydro và ion giữa các
dimer bị cắt đứt, các cầu muối bị phá vỡ, các chuỗi
polypeptid di chuyển tự do hơn
D eoxyhemoglobin-Oxyhemoglobin
 cấu hình không gắn oxy –trạng thái T
 cấu hình gắn oxy –trạng thái R
Các YTAH sự kết hợp giữa Hb với O2 Tương tác hem-hem
 Các tiểu đơn vị có tác động cộng lực: sự kết
hợp của 1 phân tử oxy với Hem đầu tiên sẽ làm
tăng ái lực của oxy với các Hem còn lại Phân áp của O2 (pO2)
 Ở phổi: pO2 cao, PƯ theo chiều thuận tạo HbO2
theo máu đến mô (khoảng 97%-98% Hb được bão hòa O2)
 Ở mô: pO2 thấp, PƯ theo chiều nghịch, HbO2 bị
phân ly nhả O2 để cung cấp cho các mô
 Hb đóng vai trò vận chuyển O2 từ phổi đến các tổ chức
Các YTAH sự kết hợp giữa Hb với O 2
 Sự thay đổi của pH –hiệu ứng Bohr
 Khi pH của máu giảm hay khi phân áp CO 2 ( pCO 2 ) tăng,
khả năng kết hợp với oxy của Hb giảm
Các YTAH sự kết hợp giữa Hb với O2
Chất điều hòa 2,3-BPG (2,3-biphosphoglycerat)
 Sản phẩm trung gian của quá trình thoái hóa glucid
 Có khả năng kết hợp và làm bền vững
cấu hình T của phân tử
deoxyhemoglobin, giảm khả năng kết
hợp với oxy, kích thích giải phóng oxy ở các tổ chức
 Vị trí kết hợp: khe hở giữa 2 chuỗi β,
trung tâm phân tử deoxyhemoglobin
Kết hợp với carbon dioxyd (CO2) Kết hợp trực tiếp
 Qua nhóm -NH2 tự do của 4 chuỗi polypeptid tạo dẫn xuất
carbaminohemoglobin (Carbohemoglobin)
 Ở mô: pCO2 cao (46mmHg) PƯ theo chiều
thuận, carbohemoglobin được tạo thành theo máu đến phổi
 Ở phổi: pCO2 thấp (36mmHg) PƯ theo
chiều nghịch, phân ly giải phóng CO2 và
đào thải ra ngoài theo đường hô hấp
Kết hợp với carbon dioxyd (CO2) Kết hợp gián tiếp Ở mô:
• H+ được tạo thành từ CO2
• H+ kết hợp với Hb vừa phóng
thích 4 phân tử oxy để tạo
thành HHb+ theo máu về phổi
• Sự tạo H+, giảm pH máu, nồng
độ cao CO2 thúc đẩy phóng
thích oxy và kết hợp với CO2 tại mô  Ở phổi:
• oxy gắn vào deoxy Hb sẽ đẩy H+ ra khỏi Hb
• H+ kết hợp với bicarbonat giải
phóng CO2 đào thải ra ngoài theo đường hô hấp
 Vai trò: vận chuyển CO2 và H+ từ tổ chức
đến phổi để đào thải ra ngoài
Sự kết hợp với carbon monoxyd (CO)
Tạo thành carboxyhemoglobin (HbCO) rất
bền vững, không còn khả năng vận chuyển oxygen Hb + CO → HbCO
CO gắn vào Hb tại vị trí giống oxy, ái lực với
Hb mạnh hơn oxy gấp 220 lần nên dễ dàng đẩy oxy ra khỏi HbO2 HbO2 + CO ↔ HbCO + O2
HbCO gây ngộ độc nặng
Điều trị: hỗn hợp khí carbogen (95% O2 + 5% CO2) Sự oxy hóa hemoglobin
Các chất oxy hóa (nitrit, nitrate, clorate,
ferricanid, nitrobenzen, polyphenol…) có thể
oxy hóa Fe2+ của Hb thành Fe3+ tạo thành
methemoglobin (M-Hb) và giải phóng điện tử
M-Hb không có khả năng gắn với O2 nên
không có chức năng hô hấp Hb ↔ M-Hb + e-
Tính chất enzyme của hemoglobin
Tính chất của peroxidase Hb hay peroxydase H2O2 + AH2 → 2H2O + A
Ứng dụng: tìm máu trong nước tiểu và phân
Tính chất của Catalase Hb hay catalase 2H2O2 → 2H2O + O2Tính chất đệm
Hb là hệ đệm trong máu quan trọng thứ 2 sau hệ đệm bicarbonate
M yoglobin (Mb) –protein dựtrữO 2
Cấutrúc: 1 chuỗiglobin vàhem
 Trongcytosol củatếbàomôcơ  Mb liênkếtvớiO đượ 2 cgiảiphóngtừHb lOMoARcPSD| 36625228 5/26/2018 THANK YOU! L.O.G.O 39 22
Downloaded by Jin Dian (dianjin008@gmail.com)